INVESTIGADORES
LASSALLE veronica Leticia
congresos y reuniones científicas
Título:
Diseño de biocatalizadores de Candida Antarctica Lipasa B (CALB) inmovilizada en nanopartículas magnéticas
Autor/es:
PAULA NICOLÁS; VERÓNICA LASSALLE; MARÍA LUJÁN FERREIRA
Lugar:
La Plata
Reunión:
Encuentro; V Encuentro Regional de Biocatálisis y Biotransformaciones; 2012
Resumen:
Diseño de biocatalizadores de Candida Antarctica Lipasa B (CALB) inmovilizada sobre nanopartículas magnéticas. Paula Nicolása, Verónica Lassalleb y María Luján Ferreiraa pnicolas@plapiqui.edu.ar  aPlanta Piloto de Ingeniería Química, UNS-CONICET, Bahía Blanca (8000), Argentina bInstituto de Química del Sur, UNS-CONICET, Bahía Blanca (8000), Argentina   Las lipasas son un grupo de enzimas capaces de catalizar diversos tipos de reacciones químicas, tales como hidrólisis, esterificaciones, alcohólisis, entre otras. La inmovilización de la enzima en diferentes soportes permite su fácil remoción del medio de reacción, el reuso de biocatalizador y el incremento de la estabilidad, entre otros beneficios que no se consiguen empleando la enzima libre [1]. El uso de un soporte con propiedades magnéticas potencia fundamentalmente las posibilidades de reuso facilitando la remoción mediante aplicación de un campo magnético de moderada intensidad mientras que el tamaño nano tiene influencia sobre la actividad [2]. El objetivo de este trabajo es inmovilizar CALB sobre nanopartículas (NPs) de magnetita (Fe3O4) modificadas con ácido oleico (AO) y quitosano (QUIT). Las NPs preparadas debieron tratarse con glutaraldehído (GLUT) para evitar su degradación durante la inmovilización. Se caracterizó el soporte mediante FTIR-DRIFTS, espectroscopía de absorción atómica, dispersión de luz dinámica para determinar tamaños de partícula y medidas de potencial Z. Las mismas técnicas de caracterización fueron empleadas para caracterizar  CALB inmovilizada. La inmovilización de realizó por adsorción simple de CALB, dispersando el soporte en una solución acuosa de la enzima mediante agitación magnética a temperatura ambiente durante 7 horas. Se hallaron diferencias en el tamaño y potencial Z atribuibles a la presencia de la lipasa (Tabla 1). La performance del biocatalizador preparado fue testeada en la reacción de obtención de oleato de etilo a partir de ácido oleico y etanol en condiciones ya estudiadas, registrándose una conversión del 64% a las 3 hs de reacción. Estos resultados son altamente promisorios si se comparan con biocatalizadores comerciales como Novozym435, ya que la conversión de equilibrio en condiciones similares es del 82 % a 45 ⁰C [3].   Muestra Diámetro hidrodinámico (nm) Potencial Z (mV) Fe3O4.AO 689 -20.8 Fe3O4.AO.QUIT 697 -16.6 Fe3O4.AO.QUIT.GLUT 1212 -23.4 Fe3O4.AO.QUIT.GLUT.CALB 1177 +10.4 Tabla 1. Zpot y DH del catalizador y el soporte.   Bibliografía                                 1. Foresti, M.L.; Valle, G.; Bonetto, R.; Ferreira , M.L.;  Briand, L.E. Appl. Surf. Scie. 2010, 256, 1624?1635. 2. Marszałł, M.P.;  Siódmiak, T. Catal. Commun. 2012, 24, 80?84.   3.Tesis Dra. María Laura Foresti, 2006, PLAPIQUI-UNS-CONICET, Bahía Blanca.