INVESTIGADORES
ALOMAR Maria Lis
congresos y reuniones científicas
Título:
Interacción de Toxoplasma gondii con la variante soluble del receptor de TGF-beta (TGFBR2-SE)
Autor/es:
CASTILLO, DAIRA; VAZQUEZ PAMELAD; RODRIGUEZ TANIAM; DEWEY RICARDO A; ALOMAR M. LIS
Lugar:
Chascomus
Reunión:
Jornada; I jornadas cientificas de INTECH; 2023
Institución organizadora:
INTECH
Resumen:
T. gondii es un parásito apicomplejo intracelular obligado, causante de la toxoplasmosis en animales de sangre caliente. En el hombre, el parásito presenta dos estadios, el taquizoíto (Etapa aguda) y el bradizoíto (con formación de quistes). Los bradizoitos pueden permanecer latentes por muchos años,siendo capaces de reconvertirse a taquizoítos si se ve comprometido el sistema inmune, produciendo alteraciones graves. La infección por T.gondii puede dar lugar diferentes presentaciones clínicas, tales como encefalitis y coriorretinitis en individuos inmunocomprometidos1, y enfermedades congénitasgraves en el desarrollo del feto si la mujer embarazada se infecta por primera vez durante el embarazo2. Actualmente, las drogas que se utilizan para el tratamiento de la toxoplasmosis humana, en términos generales constituye una terapia efectiva, sin embargo, su uso se encuentra limitado, ya quesuelen causar efectos secundarios adversos3. A este panorama se suma que las terapias actuales frente a quistes son ineficaces4. El enfoque actual nos lleva a considerar crucial explorar opciones innovadoras y efectivas para abordar el tratamiento de la toxoplasmosis.Concentrándonos en el estudio de la respuesta inmune del hospedador, el factor de crecimiento transformante beta (TGF-β), es una citoquina pleiotrópica perteneciente a la superfamilia de TGF-β que posee una doble función en la regulación del sistema inmunológico desplegando roles significativosen el desarrollo de linfocitos reguladores Th17 y T, así como en la inmunidad de las mucosas y la regulación de respuestas inmunitarias. La señalización mediada por los TGF-β se transduce a través de complejos heteroméricos de receptores en la superficie celular llamados receptores de tipo I y tipo II.Estos receptores se componen de un dominio extracelular de unión al ligando, una región transmembrana y un dominio treonina/serina quinasa intracelular. Recientemente en nuestro laboratorio se ha descripto una nueva variante de splicing del receptor TGFBRII truncado en células humanas la cual,carece del dominio transmembrana e intracitoplasmático, por lo que produce una proteína soluble y se la denominó soluble endógena (TGFBR2-SE).TGFBR2-SE posee un segmento de 13 aminoácidos específico que establece contactos novedosos con todas las isoformas de TGF-β, este receptor soluble podría ejercer funciones tanto en núcleo como en citoplasma. Aunque la respuesta inmunitaria contra T. gondii no se comprende completamente,se reconoce el papel fundamental del TGF-β durante infecciones parasitarias como la toxoplasmosis 6. Porlasrazones mencionadas,surgió el interés en estudiarsi TGFBR2-SE tiene un rol activo en la biología de taquizoítos de T. gondii.