Caracterización de Hsp40 en Toxoplasma gondii

MARIA JULIA LOPEZ; NATALIA DE MIGUEL; SERGIO OSCAR ANGEL

Chascomus

Congreso; XXII Reunion Anual de la Sociedad Argentina de Protozoología; 2007

Sociedad Argentina de Protozoologia

Las proteínas de la familia de chaperona moleculares Hsp40 contienen un dominio DNAJ, por lo que también es llamada la familia de proteínas J, el cual regula la unión a la proteína Hsp70. Basados en su estructura las Hsp40s se separan en 3 tipos: I, II y III. En la base de datos www.toxodb.org, por dominios del pfam, encontramos 27 secuencias putativas con dominios DNAJ: 4 tipo I,  4 tipo II y 19 tipo III. Dentro del tipo I, identificamos una posible TgYd1 (Ydj1 en levadura interviene en la formación del heterocomplejo-Hsp90) y dentro del tipo II una potencial TgSis1 (Sis1 de levadura es esencial e intervienen en la maquinaria de traducción). Ambas presentan los dominios DNAJ amino y carboxilo terminal, el tripéptido HPD, la región rica en GF, y la potencial TgYdj1 incluye el dominio de dedos de Zinc. Anticuerpos generados anti-rTgSis inmunoprecipitaron Hsp70 pero no Hsp90, en concordancia con lo esperable par a proteínas Hsp40 distintas a YdJ1. Los análisis de modelado indican que las TgSis1 y TgYdj1 presentan estructuras similares a las ortologas de levaduras, aunque también algunas diferencias que podrían ser explotadas para su uso como blanco de terapias