Estudio de la interacción de vitamina d3 con betalactoglobulina tratada térmicamente

BERINO R. P.; PEZZELATTO, D. A. F.; BALLERINI, G. A.; BUSTI, P. A.; BÁEZ, G. D.; DELORENZI, N. J.; MORO, A.

Congreso; XVIII Congreso y XXXVI Reunión Anual 2016 Soc. de Biología de Rosario; 2016

La vitamina D3 (vD3), forma activa de la vitamina D, puede ser sintetizada en el organismo; no obstante, dietas empobrecidas y/o una escasa exposición solar, hacen que a nivel mundial se registre una elevada prevalencia de déficit de vD3, con los consecuentes problemas de salud. Con el fin de aumentar la ingesta de vitaminas, se enriquecen con ellas muchos alimentos, estrategia recomendada por la Organización Mundial de la Salud. En este sentido, la nanotecnología aplicada a la industria alimentaria ha cobrado un interés creciente en los últimos años. Los nanocomplejos formados por la proteína láctea beta-lactoglobulina (bLG) con vitaminas hidrofóbicas se presentan como un vehículo propicio al momento de incorporar vitaminas a los alimentos. La proteína puede proteger a las vitaminas ante factores ambientales (luz, temperatura, humedad, oxígeno) aumentando su vida útil. El objetivo de este trabajo fue estudiar la interacción entre bLG, y sus oligómeros formados por tratamiento térmico, con la vD3 en la formación de nanocomplejos proteína-vitamina. Soluciones de bLG, sin tratamiento térmico y calentadas a 85 °C por diferentes tiempos, se enfrentaron a soluciones de diferentes concentraciones de vD3 en etanol, estudiándose tanto los cambios conformacionales en la estructura proteica debidos al calentamiento, como el posible efecto del etanol en las condiciones del medio. Se ensayaron técnicas de turbidimetría, extinción de fluorescencia, dicroísmo circular y cromatografía líquida de alta eficiencia (HPLC). Se observó que: el calentamiento provoca cambios conformacionales en la bLG, formándose dímeros, trímeros y oligómeros; a mayor proporción de etanol se afecta tanto la estructura secundaria de la proteína como la terciaria; la emisión de fluorescencia intrínseca de la proteína disminuye ante agregados crecientes de vitamina, confirmando la interacción proteína-vD3; la mayor interacción proteína-vD3 se verifica con la proteína sin tratamiento térmico, sugiriendo así que los cambios conformacionales desfavorecerían la interacción de la vitamina hidrofóbica con los sitios hidrofóbicos de la bLG. Del estudio de las condiciones óptimas para asegurar la eficacia de la interacción proteína-vitamina, pueden surgir nuevos protocolos para la incorporación de esta vitamina a los alimentos.