Estudio de las espumas formadas a partir de soluciones de beta-lactoglobulina sometida a calentamiento e hidrólisis

BÁEZ, G. D.; BALLERINI, G. A.; BUSTI, P. A.; DELORENZI, N. J.

Córdoba

Congreso; III Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos; 2009

Ministerio de Ciencia y Tecnología

Las propiedades funcionales de los productos del lactosuero (espumas y emulsiones) pueden alterarse modificando las proteínas presentes en los mismos. La hidrólisis enzimática y la agregación proteica inducida por calor poseen una elevada potencialidad en la modificación de estas propiedades funcionales para aplicaciones específicas. En este trabajo se estudiaron los efectos que estos tratamientos, aplicados en forma individual o combinada sobre soluciones de beta-lactoglobulina (B-LG) (proteína mayoritaria del lactosuero que determina el comportamiento de los productos derivados del mismo) producen en la formación de espumas. Soluciones de B-LG 2,5 % (P/V) fueron sometidas a distintos tratamientos: 1.- Calentamiento a 85 ºC a pH 7,0. 2.- Calentamiento a 85 ºC y posterior hidrólisis a pH 7,0. 3.- Hidrólisis a pH 8,0. 4.- Calentamiento a 85 ºC y posterior hidrólisis a pH 8,0. Las hidrólisis fueron realizadas con tripsina, relación enzima-sustrato 1:167. Se utilizó como blanco para comparar los efectos de los distintos tratamientos, B-LG no tratada a pH 7,0 y pH 8,0 respectivamente. Las distintas muestras se analizaron de la siguiente manera: - Determinación del grado de hidrólisis (técnica del TNBS). - Electroforesis en geles de poliacrilamida, SDS PAGE, en medio no reductor. - Determinación de la capacidad espumante y estabilidad de la espuma formada por conductimetría. A pH 7,0, la tripsina no hidroliza la B-LG por estar ocultos los sitios de ataque de la proteasa. La hidrólisis sí se da a pH 8,0, debido a la transición de Tanford que expone dichos sitios. Esta exposición también ocurre por tratamiento térmico. Un buen agente espumante debe difundir rápidamente hacia la interfase aire-agua y formar un film elástico y altamente cohesivo. Estas características requieren un peso molecular superior a 2 kDa y una distribución de aminoácidos hidrofóbicos y polares adecuada (característica anfifílica). La hidrólisis de la B-LG monomérica modifica las características espumantes de esta proteína láctea. En este trabajo, se aprecia que el tratamiento 1 favorece la estabilidad de las espumas hasta que la presencia de especies de muy alto peso molecular dificulta la difusión, penetración y reordenamiento en la interfase aire-agua. El tratamiento 2 no conduce al mejoramiento de la actividad espumante respecto a la B-LG no tratada. Esto se debe a la formación de péptidos que, en forma independiente de su peso molecular, no poseen las características anfifílicas adecuadas. Con el tratamientos 3 y 4 se logra un mejoramiento de la capacidad y estabilidad de las espumas con relación a la B-LG no tratada, durante los primeros 180 minutos de hidrólisis, produciéndose luego una brusca caída de la estabilidad de las espumas. Se estima que estos resultados pueden ser consecuencia de la aparición de estructuras peptídicas con una inadecuada distribución de los aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos.