Efecto de la glicosilación de la beta- lactoglobulina nativa y previamente calentada en las propiedades espumantes

BÁEZ, G. D.; BUSTI, P. A.; VERDINI, R. A.; DELORENZI, N. J.

Congreso; XIV Congreso Argentino de Ciencia y Tecnología de Alimentos; 2013

Las modificaciones estructurales de las proteínas influyen en sus propiedades funcionales (propiedades emulsionantes, espumantes, etc). En el presente trabajo, la beta-lactoglobulina (b-LG), principal proteína del suero de leche, fue modificada a través de: 1) glicosilación (reacción de Maillard) y 2) tratamiento térmico previo seguido de glicosilación, con el objetivo de investigar el efecto de ambos tratamientos sobre las propiedades espumantes de esta proteína láctea. La glicosilación consiste en la condensación de un grupo carbonilo perteneciente a un carbohidrato reductor con un grupo amino de un residuo de lisina de la proteína, formándose una base de Schiff. Por su parte, el tratamiento térmico provoca la desnaturalización y posterior agregación de la proteína. Para el tratamiento térmico previo se sometió una solución de b-LG (55 mg mL-1, buffer fosfato 20 mM, pH 6,8) a calentamiento a 85 °C durante 3 min (TT). La glicosilación de la b-LG nativa (GLI) y la calentada previamente (TT-GLI) se obtuvo partiendo de una mezcla de proteína y glucosa, relación molar 1:100, incubándose a 50 ºC durante 96 h, con un 65% de humedad relativa. Las espumas se formaron por burbujeo de las distintas muestras proteicas (0,1% P/V) realizándose determinaciones conductimétricas y registros de volumen de la espuma formada. Para el estudio de los cambios estructurales se realizaron determinaciones electroforéticas y espectroscópicas. Los resultados obtenidos por electroforesis, dicroísmo circular y extinción de la fluorescencia de la muestra GLI mostraron ligeros cambios en la estructura terciaria de la proteína y la presencia de pequeñas cantidades de agregados de alto peso molecular. Por su parte en las en las propiedades espumantes de GLI se obtuvo una mejora del 20% en la formación de espuma y del 40% en la estabilidad de la espuma. La muestra TT (51% de monómero, 27% de dímero y 19% de oligómeros) formó espumas con muy buena estabilidad. Las mediciones espectroscópicas de la muestra TT-GLI (38% de monómero, 27% de dímero y 35% de oligómeros) mostraron que no hubo cambios significativos en la estructura secundaria y terciaria de la proteína después de la glicosilación, ya que dicha muestra está compuesta principalmente por especies desplegadas. Para la muestra GLI se concluye que la mejora en las propiedades espumantes fue promovida por la temperatura de incubación (50 ºC 96 h) más que por la conjugación del azúcar reductor. Por su parte para TT-GLI la presencia adicional de oligómeros luego de la conjugación del azúcar disminuyó la estabilidad de la espuma probablemente debido a impedimentos estéricos que disminuyen la rigidez de la película interfacial. En conclusión, el calentamiento es un tratamiento eficaz para mejorar las propiedades espumantes de la b-LG, mientras que la glicosilación no aporta mejoras funcionales