INVESTIGADORES
BAEZ German David
congresos y reuniones científicas
Título:
Optimización de las propiedades espumantes de la beta-lactoglobulina por tratamiento térmico y tratamiento con transglutaminasa
Autor/es:
BÁEZ, G. D.; BALLERINI, G. A.; MORO, A.; BUSTI, P. A.; DELORENZI, N. J.
Lugar:
Mendoza
Reunión:
Congreso; 2° Congreso Internacional en Nutrición y Tecnología de los Alimentos; 2010
Resumen:
La proteína del lactosuero beta-lactoglobulina (b-LG) posee buen poder gelificante, mientras que sus propiedades espumantes no son las más aptas para su uso como aditivo alimentario. El objetivo del presente trabajo fue el de mejorar la estabilidad de espumas formadas a partir de soluciones de b-LG. La estabilidad se estimó por medición del tiempo necesario para que el volumen inicial de espuma formada se reduzca un 25 %, T3/4. El T3/4 fue ocho veces superior para soluciones de b-LG calentadas 3 minutos a 85 ºC (55 mg mL-1, buffer fosfato 20 mM, pH, 6,8) respecto de las no tratadas. El análisis estructural (electroforesis en geles de poliacrilamida, dicroísmo circular y medidas de fluorescencia) mostró la presencia de 51 % de monómeros, 33 % de dímeros y 16 % de trímeros desnaturalizados. En forma alternativa, se formaron agregados de bajo peso molecular por tratamiento enzimático con transglutaminasa (TG). Después del tratamiento de soluciones de b-LG con TG (25 mg mL-1, buffer fosfato 50 mM, pH 8,0, cisteína 70 mM, durante 60 min) se obtuvieron monómeros, dímeros y trímeros en proporción similar a la obtenida por calentamiento a 85 ºC. Las espumas formadas por tratamiento con TG presentaron un valor de T3/4 aproximadamente el doble que el control sin tratamiento. La distinta efectividad en aumentar la estabilidad de las espumas puede adjudicarse a diferencias estructurales entre los oligómeros obtenidos por calentamiento (uniones intermoleculares por puentes disulfuro) y los obtenidos por tratamiento con TG (uniones intermoleculares entre restos de lisina y glutamina).
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