INVESTIGADORES
BAEZ German David
congresos y reuniones científicas
Título:
Análisis estructural y propiedades funcionales de la beta-lactoglobulina sometida a calentamiento previo. (Structural analysis and functional properties of heated beta-lactoglobulin)
Autor/es:
MORO, A.; BÁEZ, G. D.; BUSTI, P. A.; DELORENZI, N. J.
Lugar:
Córdoba
Reunión:
Congreso; III Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos; 2009
Institución organizadora:
Ministerio de Ciencia y Tecnología
Resumen:
La beta-lactoglobulina (b-LG) determina el comportamiento funcional de los productos derivados del lactosuero, por ser su proteína mayoritaria. El objetivo del presente trabajo fue caracterizar las especies presentes en muestras de b-LG (55 mg/mL, buffer fosfato 20 mM, pH 6,8) sometidas a calentamiento previo y relacionarlas con modificaciones producidas en ciertas propiedades funcionales (emulsificación y espumado). El análisis estructural realizado por electroforesis en geles de poliacrilamida (SDS-PAGE), dicroísmo circular (DC) y medidas de extinción de la fluorescencia con acrilamida (para estimar la hidrofobicidad superficial, HS) arrojó los siguientes resultados: el tratamiento térmico de las muestras a 65 °C produjo monómeros no nativos parcialmente desnaturalizados (MNN65), con HS ligeramente aumentada, sin modificaciones en la estructura secundaria, pero sí en la terciaria. El tratamiento térmico a 85 °C produjo monómeros no nativos parcialmente desnaturalizados (MNN85), con aumento significativo en la HS y modificaciones tanto en la estructura secundaria como en la terciaria. Al incrementar de 1 a 15 minutos el tiempo de calentamiento a 85 °C, se detectaron especies de mayores pesos moleculares (PM): dímeros, trímeros, oligómeros y polímeros, formados desde MNN85 unidos por puentes disulfuro. Por comparación con muestras de b-LG de menor concentración (1 mg/mL) sometidas a calentamientos a 85 °C, se observó que los cambios conformacionales irreversibles son rápidos e independientes de la concentración. Para estudiar las propiedades funcionales de las muestras proteicas, se formaron emulsiones con soluciones 0,1 % P/V de b-LG previamente calentada (a ambas temperaturas y por diferentes tiempos) y aceite de maíz, con una fracción de fase dispersa (f) de 0,2 y espumas por aireación de las mismas soluciones proteicas. La actividad emulsionante se estimó a través del Índice de Actividad Emulsionante (EAI), obtenido desde medidas turbidimétricas, observándose un leve aumento del EAI cuando el tratamiento térmico previo se dio a 65 °C, mientras que cuando las muestras proteicas se calentaron a 85 °C, el EAI disminuyó apreciablemente. La estabilidad de las emulsiones se estimó por medidas de reflectancia difusa, observándose un ligero incremento para los calentamientos a 65 °C y una disminución importante de estabilidad ante mayores tiempos de calentamiento a 85 °C. La estabilidad de las espumas se evaluó a través de medidas de volumen de espuma en función del tiempo, observándose un gran incremento de estabilidad en las muestras calentadas a 85 °C hasta determinado tiempo. El aumento de la actividad emulsionante y estabilidad de las emulsiones formadas con soluciones de b-LG calentadas previamente a 65 °C podría deberse a la mayor afinidad de los MNN65 por la interfase aceite/agua al presentar mayor HS. En cambio, cuando a 85 °C los MNN85 dan agregados de mayor PM, a pesar del aumento de HS verificado, se dificulta la difusión de las moléculas proteicas hacia la interfase, dándose por ende una disminución del EAI y de la estabilidad de las emulsiones. En el caso de las espumas, por implicar tiempos mayores de formación, prevalecerá el efecto positivo de la HS y se dará un aumento de la estabilidad de las espumas.
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