INVESTIGADORES
BAEZ German David
congresos y reuniones científicas
Título:
Efecto de la b- lactoglobulina glicosilada sobre la estabilidad de emulsiones en medio alcalino
Autor/es:
BONETTO, M. F.; BÁEZ, G. D.; BALLERINI, G. A.; MORO, A.; DELORENZI, N. J.; BUSTI, P. A.
Reunión:
Congreso; V Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos; 2014
Resumen:
En el presente trabajo, la B-lactoglobulina (B-LG), principal proteína del suero de leche, fue modificada estructuralmente por glicosilación no enzimática (reacción de Maillard en estado seco) con el objetivo de identificar los posibles cambios producidos en sus propiedades emulsionantes en medio alcalino. La glicosilación consiste en la condensación de un grupo carbonilo de un carbohidrato reductor con un grupo amino (E-amino) de un residuo de lisina de la estructura proteica, formándose una base de Schiff. La glicosilación se realizó siguiendo dos protocolos diferentes: a) mezclas de B-LG y glucosa, relación molar 1:100, a pH 6,80 y b) mezclas de B-LG y glucosa, relación molar 1:100 a tres pH diferentes: 7,00; 8,00 y 9,00. Todas las muestras con sus blancos correspondientes (proteína sola), fueron liofilizadas y luego calentadas a 50°C durante 72 horas con un 65% de humedad relativa. Las muestras glicosiladas se dializaron a sus pH de trabajo y con la técnica colorimétrica del o-ftaldehído (OPA), se determinó en 9,5 el número de unidades de glucosa fijadas a cada monómero de proteína. La SE-HPLC mostró un incremento de tamaño (hasta 200.000 Dalton) en las muestras a pH alcalino. Posteriormente, se prepararon soluciones con concentración de B-LG 0,1% m/V a distintos valores de pH: 7,00, 8,00 y 9,00 y con ellas se hicieron emulsiones O/W con aceite de maíz (fracción de volumen de la fase dispersa: F=0,25). Se calcularon los índices de actividad emulsionante (IAE), por turbidimetría a 500 nm. Para la proteína sin glicosilar, se obtuvo un valor creciente de la actividad emulsionante al aumentar el pH del medio, no habiendo diferencias estadísticamente significativas en la estabilidad de las emulsiones formadas. A cada pH ensayado, la glicosilación no aumentó el IAE respecto de la B-LG sin tratamiento. Sin embargo, para ambos protocolos, se incrementó notablemente la estabilidad de las emulsiones formadas con la proteína glicosilada a pH 8,00 y 9,00, no observándose cambios apreciables en el aspecto de estas emulsiones hasta dos semanas después de preparadas. Fotografías en microscopio de alícuotas de 10 UL de las emulsiones a distintos tiempos (0 a 24 horas), mostraron tamaños de gotas más pequeños y uniformes (5 a 15 Um de diámetro) y una alta densidad de las mismas, minimizándose así, el cremado. El aumento en la estabilidad de las emulsiones formadas con B-LG glicosilada a pH alcalinos, se debería al incremento de tamaño y flexibilidad estructural, sumado a una disminución de las repulsiones electrostáticas interfaciales provocada por la desaparición de grupos aminos en la estructura proteica.
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