INVESTIGADORES
BAEZ german David
congresos y reuniones científicas
Título:
Glicosilación de la beta-lactoglobulina. Su influencia sobre la capacidad espumante
Autor/es:
BÁEZ, G. D.; BUSTI, P. A.; VERDINI, R. A.; DELORENZI, N. J.
Lugar:
Rosario
Reunión:
Congreso; XIII. Congreso, XXXI Reunión anual de la Sociedad de Biología Rosario 2011; 2011
Institución organizadora:
Sociedad de Biología de Rosario
Resumen:
Introducción: Las modificaciones estructurales de las proteínas influyen en sus propiedades funcionales (emulsificación, espumado, etc). En el presente trabajo, la beta-lactoglobulina (b-LG), principal proteína del suero de leche, fue modificada estructuralmente mediante glicosilación no enzimática (reacción de Maillard) y calentamiento. Objetivo: analizar el efecto de los cambios estructurales producidos por la glicosilación y calentamiento de la b-LG sobre sus propiedades espumantes. Metodología: La b-LG glicosilada (GLI) se obtuvo partiendo de una mezcla de b-LG y glucosa, relación molar 1:100, incubándose a 50 ºC durante 96 h. Una parte de GLI fue disuelta en buffer fosfato (50 mM, pH 7,0) a concentración proteica final 25 mg mL-1, incubándose posteriormente a 85 ºC durante 3 min (GLI-TT: pre-glicosilación y posterior tratamiento térmico). b-LG en solución 25 mg mL-1 en buffer fosfato (50 mM, pH 7,0) se incubó a 85 ºC durante 3 min (TT). Una parte de TT fue liofilizada y glicosilada (TT-GLI: pre-calentamiento y posterior glicosilación). Finalmente fue re-disuelta en buffer fosfato. Caracterización estructural: a todas las muestras se les aplicó espectrofotometría UV (E-UV), espectropolarimetría (DC) y electroforesis (EL). Espumas: fueron generadas en un equipo de espumado por burbujeo con nitrógeno, que permite analizar la formación (actividad espumante) y la estabilidad de la espuma (estabilidad espumante). Resultados: los estudios de E-UV y DC mostraron que la pérdida de estructura nativa sigue el orden TT > GLI-TT = TT-GLI > GLI > b-LG. El análisis de los geles de EL mostraron un aumento en el peso molecular (PM) de las proteínas glicosiladas. En la estabilidad espumante, medida a través del tiempo que tarda en colapsar el 25 % del volumen inicial de la espuma (tC), el orden obtenido es: TT > TT-GLI > GLI-TT > b-LG > GLI. Si bien GLI presenta una estructura más abierta que b-LG la glicosilación produce un aumento en el PM, disminuyendo su velocidad de difusión a la interfase aire/líquido y su velocidad de desenrrollamiento. Conclusiones: El calentamiento de soluciones de b-LG favorece la estabilidad espumante y la glicosilación actúa desestabilizandolas. La combinación de tratamiento térmico y glicosilación (TT-GLI y GLI-TT) conlleva propiedades espumantes intermedias a las producidas por los tratamientos por separado (TT y GLI).
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