INCORPORACION POSTRADUCCION DE ARGININA SOBRE LA PROTEINA N-STOP.

MAURICIO R. GALIANO; FISSOLO S.; HÉCTOR S. BARRA; MARTA E. HALLAK

Viña del Mar

Congreso; XXXVI Reunión Anual de SAIB, asociada con Sociedad Española de Bioquimica y Biologia Molecular, XXIII Reunión Anual de la Sociedad Chilena de Bioquímica y Biología Molecular y XIV Reunión Anual de la Sociedad de Biología de Chile; 2000

Sociedad Argentina de Investigación en Bioquímica y Biología Molecular (SAIB) y la Sociedad Chilena de Bioquímica y Biología Molecular.

La modificación postraducción de proteínas mediante la unión covalente de arginina en el terminal amino se lleva a cabo sobre varias proteínas de cerebro de rata. El único sustrato identificado de esta reacción en cerebro de rata es la proteína asociada a microtúbulos denominada N-STOP que se comporta, en geles de poliacrilamida, como una proteína de peso molecular de 125 kDa. Aparentemente, la incorporación postraducción de arginina ocurre sobre una molécula que ya ha sufrido otra modificación postraducción. Esta interpretación surge del hecho de que células CHO-K1 transfectadas con el cDNA que codifica a la proteína N-STOP expresan una proteína de 100 kDa, peso molecular que coincide con el calculado de la secuencia de bases del cDNA y es reconocida por el anticuerpo monoclonal anti-N-STOP. Esta proteína no está presente en células controles. Las células transfectadas también contienen, aunque en mucha menor proporción, la proteína de 125 kDa que suponemos deriva de una modificación postraducción de la proteína de 100 kDa. Los extractos solubles de estas células transfectadas tienen la capacidad de incorporar, mediante reacción postraducción, Arg14C sobre la proteína de 100 kDa. En cerebro de rata habría una activa conversión de la proteína de 100 kDa a 125 kDa, dado que solo se encuentra esta última. De acuerdo a los resultados obtenidos en células transfectadas, la modificación postraducción no sería necesaria para la incorporación postraducción de arginina en esta proteína.