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Se han descripto dos familias de receptores (VSR y RMR) involucrados en el transporte de proteínas a vacuolas líticas (LV) o de reserva (PSV) en células vegetales. Los mismos se caracterizan por tener un dominio luminal N-terminal (que interactúa con la proteína blanco), un dominio transmembrana (TM) y un dominio citosólico (CT) C-terminal que presuntamente interacciona con factores que regulan el transporte vesicular. El rol de estos receptores en el transporte de proteínas a los distintos tipos vacuolares es controvertido. En este trabajo se estudió el efecto de los dominios TM y CT de AtRMR-1 (Arabidopsis receptor homology-transmembrane RING H2) en el transporte de una proteína fluorescente roja (RFP), con la finalidad de dilucidar si son suficientes para dirigirla a vacuolas de reserva de proteínas. Para ello se generaron tres construcciones: spRFP (versión secretoria RFP), spRFP-TM-CT y spRFP-VPE-TM-CT (donde VPE es un sitio de procesamiento vacuolar). La construcción con el sitio VPE tuvo como finalidad evitar el reciclado del receptor de direccionamiento vacuolar AtRMR-1. Como control positivo se utilizó spRFP-AFVY (AFVY es el determinante de direccionamiento vacuolar de la proteína de reserva faseolina). Las líneas transgénicas de Arabidopsis thaliana obtenidas con estas construcciones fueron analizadas por microscopia confocal. La localización subcelular de RFP en las líneas transgénicas con los reporteros spRFP-TM-CT y spRFP-VPE-TM-CT fue en el lumen vacuolar en células de epidermis de hojas, de raíces y de cotiledones de embriones maduros (PSV). El mismo patrón de expresión fue observado para spRFP-AFVY. La construcción control spRFP, se localizó en apoplasto. La localización de spRFP-TM-CT en lumen vacuolar y no en el tonoplasto, resultó inesperado, lo que sugiere que el dominio TM de AtRMR1 se internaliza, lo que permite explicar el no reciclado receptor At-RMR-1 descripto por varios autores

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