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El diseño de nuevos sistemas de expresión con alta capacidad de generar y almacenar proteínas recombinantes, en particular de interés terapéutico, es uno de los desafíos que existe en la actualidad. Muchas de estas proteínas deben ser sintetizadas siguiendo la vía secretoria para adquirir aquellas modificaciones postraduccionales necesarias que sean biológicamente activas y no sean rápidamente eliminadas por los sistemas de depuración del organismo tratado (uniones disulfuro, proteólisis, glicosilación). Las células vegetales tienen una capacidad de secreción limitada por lo que es de interés generar sistemas reporteros que puedan utilizarse para identificar factores que puedan inducir un incremento de la capacidad secretoria. En este trabajo se planteó el desarrollo de un sistema reportero que será posteriormente empleado para el screening de factores que puedan incrementar la capacidad de plegado y secreción de la célula vegetal. Con esta finalidad la cadena gamma del anticuerpo 14D9 fue fusionada a una proteína fluorescente amarilla (YFP) obteniéndose 2 construcciones: sec-Gamma-YFP y sec-Gamma-TM-YFP, donde TM es el dominio transmembrana de una inmunoglobulina y que permitirá el anclado de la molécula de anticuerpo en la membrana plasmática de la célula vegetal. La cadena kappa fue fusionada a proteínas fluorescentes rojas dando origen a sec-Kappa-RFP. Estas tres construcciones fueron evaluadas por expresión transitoria en Nicotiana benthamiana confirmándose su funcionalidad y observándose dentro de las 48hs posteriores a la agroinfiltración un patrón de expresión propio de retículo endoplásmico para Gamma-YFP y retículo endoplásmico y apoplasto para Kappa-RFP. Estas construcciones también fueron utilizadas para obtener plantas transgénicas de Arabidopsis thaliana por floral dip y la obtención de plantas expresando la inmunoglobulina-FP completa por fertilización cruzada está en progreso

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