CESIMAR - CENPAT   25625
CENTRO PARA EL ESTUDIO DE SISTEMAS MARINOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Poblaciones microbianas con capacidad para asimilar alginatos de algas pardas en sedimentos intermareales de Bahía Ushuaia
Autor/es:
LOZADA, M.; MOLINA, C.; DIONISI, H. M.
Lugar:
Puerto Madryn
Reunión:
Jornada; 9ª Jornada de Becarios y el Primer Encuentro Patagónico de Becarios.; 2019
Institución organizadora:
CCT CONICET-CENPAT
Resumen:
La costa Patagónica alberga una gran diversidad y abundancia de algas pardas, con elevadas tasas de fotosíntesis y productividad. Se estima que el 11% del carbono fijado por las algas pardas puede ser almacenado a largo plazo, enterrado en los sedimentos. Sin embargo, bacterias heterótrofas pueden utilizar este carbono fijado como sustrato para su crecimiento liberando CO2, proceso relevante dado el contexto de cambio climático actual. Los alginatos, polisacáridos lineales formados por bloques de los ácidos β-D-manurónico y α-L-gulurónico, pueden representar hasta un 40% del peso seco de las algas pardas. El primer paso para la asimilación bacteriana de estos polímeros es su ruptura catalizada por enzimas extracelulares denominadas Alginato Liasas (AL), y los monómeros son importados a la célula e incorporados al metabolismo central. Dado el rol clave de estos procesos en el flujo del carbono de los ecosistemas costeros, nos planteamos en este proyecto doctoral estudiar el potencial que presentan las bacterias que habitan los sedimentos intermareales de Bahía Ushuaia para la degradación de alginatos. A partir de un set de datos generado por secuenciación al azar de fragmentos clonados del ADN de estos microorganismos, se identificaron secuencias putativas de enzimas AL en base a evidencias funcionales. La asignación taxonómica de los fragmentos de ADN que contienen estas secuencias nos permite conocer qué grupos taxonómicos participarían de este proceso. Mediante análisis filogenéticos que incluyen las secuencias conocidas de enzimas AL y el modelado de sus estructuras tridimensionales, evaluamos la diversidad de enzimas utilizadas por estos microorganismos e identificamos las secuencias con características estructurales novedosas. Finalmente, seleccionamos secuencias que representen la diversidad encontrada, para su expresión heteróloga en Escherichia coli, a fin de confirmar su actividad AL y de estudiar sus propiedades catalíticas y potenciales aplicaciones.