CESIMAR - CENPAT   25625
CENTRO PARA EL ESTUDIO DE SISTEMAS MARINOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Diversidad de enzimas extracelulares que depolimerizan alginatos en sedimentos de Bahía Ushuaia
Autor/es:
DIONISI, HEBE; CALDEROLI, PRISCILA A.; LOZADA, MARIANA
Lugar:
Mar del Plata
Reunión:
Congreso; . IV Congreso Argentino de Microbiología Agrícola y Ambiental y I Jornada de Microbiología General, Sociedad Argentina de Microbiología; 2018
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Microbiología
Resumen:
Los alginatos constituyen hasta un 40% del peso seco de las algas pardas, cuya biomasa domina los ecosistemas costeros templados y fríos. En consecuencia, estos polisacáridos, polímeros lineales de los ácidos β-D-manurónico y α-L-gulurónico, representan una importante fuente de carbono y energía para los microorganismos heterotróficos que habitan estos ambientes. A pesar de constituir un paso relevante del ciclo del carbono de estos ambientes del cual participaría una alta proporción de la comunidad microbiana, nuestro conocimiento sobre la estructura de los gremios alginolíticos y los mecanismos que utilizarían para asimilar a los alginatos es aún limitado. El objetivo de este trabajo fue estudiar la diversidad funcional de este gremio en sedimentos intermareales de Bahía Ushuaia, a partir del análisis de secuencias putativas de enzimas alginato liasas (acción endolítica) y oligoalginato liasas (acción exolítica) identificadas en una biblioteca metagenómica secuenciada al azar. Utilizando Hidden Markov Models de las herramientas pfam y dbCAN, se identificaron 247 secuencias metagenómicas pertenecientes a 6 (PL5, PL6, PL7, PL14, PL15 y PL17) de las 7 familias de polisacárido liasas que incluyen estas enzimas a partir del set de datos de 7 x 105 secuencias codificantes. Los scaffolds contenían entre 1 y 6 secuencias putativas de estas enzimas, y fueron asignados taxonómicamente a 10 diferentes phyla, siendo Bacteroidetes, Proteobacteria y Planctomycetes los más abundantes. El 71% de las secuencias identificadas se encontraban completas, y más de la mitad de las mismas fueron altamente divergentes de las secuencias depositadas en la base de datos CAZy, en su gran mayoría provenientes de cepas cultivadas y de las cuales menos del 4% han sido caracterizadas bioquímicamente. Las secuencias identificadas más novedosas provenían de scaffolds asignados a los phyla Planctomycetes y Actinobacteria. En particular, la familia PL5 presentó el más alto porcentaje de secuencias divergentes (94%), con 22% de ellas conteniendo módulos no identificados previamente en esta familia de enzimas y 42% de las secuencias con residuos del sitio activo identificados como esenciales para la catálisis, no conservados. Estas secuencias putativas de alginato liasas y oligoalginato liasas serán el punto de partida para estudiar la relación que existe entre las propiedades estructurales y catalíticas en estas familias de enzimas, y explorar sus posibles aplicaciones biotecnológicas.