La chaperona Hsp20 de Toxoplasma gondii y Neospora caninum estaria asociada al mecanismo de deslizamiento e invasión de estos parásitos.

ANGEL SO; CORVI MM

La Plata

Congreso; V Congreso Argentino de Parastilogía; 2009

Asociacion Argentina de Parasitologia

Toxoplasma gondii y Neospora caninum son parásitos protozoos del phylum apicomplexa,  muy emparentados filogenéticamente. Dentro de las proteínas que están presentes en ambos parásitos con altos niveles de identidad se encuentra la chaperona Hsp20. Esta proteína se localiza en la superficie de los parásitos, en una estructura denominada complejo de membrana interno ("IMC" en Ingles). El  IMC está asociado al mecanismo de deslizamiento ("gliding")/invasión. En una de sus caras, la que da a la membrana plasmática, se asienta el complejo proteico denominado glideosoma .  Los estudios en  el modelo de Toxoplasma también muestran que Hsp20 esta en esa cara del IMC. La preincubación de taquizoitos de Toxoplasma y Neospora caninum con anticuerpos  anti-Hsp20 producidos en conejo bloquean la infección de monocapas de fibroblastos. El papel de esta chaperona  en el mecanismo de deslizamiento se evidenció por la generación de dominantes negativos de Toxoplasma expresando una forma truncada de Hsp20, la cual carece de los 30 residuos N-terminales. Estos parásitos muestran una alteración significativa en el mecanismo de deslizamiento.  En esos 30 aminoacidos se encuentran la cisteínas que se palmitoilarian. El efecto de esta modificación postraduccional  en la actividad de Hsp20 esta siendo estudiada.  En conclusión, nuestros resultados indicarían que Hsp20 podría ser un buen candidato para la generación de una vacuna  multiantigenica y/o un blanco terapéutico para ambos parásitos.