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Leptophis ahaetulla marginatus (Lam) es una serpiente opistoglifa neotropical, sobre la cual aún no se tienen datos sobre la composición y actividades biológicas de su veneno. Así, en este trabajo se realizó una SDS-PAGE monodimensional del veneno y se evaluó su capacidad para hidrolizar moléculas como ácido hialurónico, azocaseína, fibrinógeno humano y acetiltiocolina. Se encontró que el mismo posee, en condiciones reductoras, mayoritariamente componentes en el rango de masa molecular de 14,4-45 KDa. En cuanto a su actividad hidrolítica se constató que el mismo no es capaz de hidrolizar ácido hialurónico pero sí las demás moléculas testeadas. La actividad proteolítica sobre azocaseína fue completamente inhibida por 1,10-fenantrolina pero no por fluoruro de fenilmetilsulfonilo (Cf=5 mM). Además el veneno degradó rápidamente la cadena A y más lentamente la cadena B, dejando inalterada la cadena  del fibrinógeno. Pero lo más llamativo fue la elevada actividad acetilcolinesterasa exhibida por el veneno, no encontrada a la fecha en ningún otro veneno de culebra del Nuevo Mundo. Estos resultados permiten direccionar nuestra investigación para el aislamiento y caracterización de componentes claves presentes en veneno de Lam, así como también aporta información relevante en cuanto a la fisiopatología de la intoxicación causada por ?culebras no venenosas?.

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