INVESTIGADORES
MARANI mariela Mirta
congresos y reuniones científicas
Título:
Interacción entre el dermatán sulfato y el complejo de activación de la vía clásica del complemento humano C1
Autor/es:
CALABRESE GRACIELA C.; MARANI MARIELA M.; FERNANDEZ DE RECONDO MARTA E.; RECONDO EDUARDO F.
Lugar:
Mar del Plata, Buenos Aires, ARGENTINA
Reunión:
Congreso; SAIC XLVI Reunión Anual (Sociedad Argentina de Investigación Clínica); 2001
Institución organizadora:
SAIC-SAI
Resumen:
Las cadenas polisacaridicas del Dermatán Sulfato (DS) están unidas a un esqueleto proteico constituyendo proteoglicanos: decorina, biglicano y trombomodulina; actúa como anticoagulante inhibiendo a la trombina (T) (directamente a través del Cofactor II de la Heparina o indirectamente por activación de la Proteína C. Nuestro grupo ha descripto que bajo estrictas condiciones experimentales, la actividad anticoagulante y anticomplementaria de la heparina no fraccionada residen en la misma fracción del polisacárido. El objetivo del trabajo es caracterizar la interacción entre el DS y el primer complejo de activación del complemento humano(C 1). El C1 se aisló del plasma humano por el método de Bing y se purificó por cromatografia de afinidad con IgG agarosa. Se utilizó DS de máxima pureza (Syntex). La unión entre ambas macromoléculas se midió por la turbidez desarrollada a 420 nm, en 1 hora a 37°C bajo condiciones controladas (pH, relación DS/C1, presencia de iones calcio y baja fuerza iónica). En todas las relaciones de DS/C1 estudiadas (1, 2, 5 Y 10) en el precipitado de la interacción se separó una pequeña fracción de DS que oscila entre el 11.10 y 5.50%, signilicativamente diferentes (P<0.01, test de Dunnett). Sobre estas fracciones se midió la actividad anti T a través del sustrato cromogénico. Los resultados preliminares parecen indicar que igual que con la Concanavalina A, la interacción del DS con el C1 selecciona una pequeña fracción con propiedades particulares.