Sistema proteolítico ubicuitina-proteasoma en maíz bajo condiciones de estrés oxidativo inducido por cadmio

LB PENA; LA PASQUINI; SM GALLEGO

Chascomús, Buenos Aires

Congreso; XXVI Reunión de la Asociación Argentina de Fisiología Vegetal; 2006

SAFV

Las especies reactivas del oxígeno reaccionan con las proteínas, lo que genera incremento en el número de grupos carbonilos Es de particular interés el estudio de la respuesta del sistema proteolítico en plantas sometidas a procesos oxidativos, debido a que el daño oxidativo de las proteínas afecta su reciclado intracelular. El presente trabajo analiza el efecto del cadmio, un metal fitotóxico generador de estrés oxidativo, sobre el sistema proteolítico ubicuitina-proteasoma en hojas de plantas de maíz (Zea mays L.). El tratamiento de plantas de maíz de 10 d con CdCl2 (50 y 100 µM) durante 24 h disminuyó significativamente el contenido total de GSH en las hojas (50% respecto del control), pero sólo se observó acumulación de proteínas oxidadas con 100 µM Cd2+ (20% mayor que el valor control). En segmentos de hojas incubados con Cd2+ (sistema adoptado para evitar las diferencias de absorción y distribución del metal en la planta entera) se obtuvo un resultado similar en la carbonilación de proteínas. Si bien ninguna de las concentraciones de cadmio ensayadas produjo variación en la abundancia del 20S proteasoma, 50 µM Cd2+ incrementó las actividades tipo tripsina y peptidil glutamil péptido hidrolasa (PGPH), sin observarse acumulación de proteínas ubicuitinizadas. Bajo el tratamiento con 100 µM Cd2+ disminuyeron las actividades tipo tripsina y quimotripsina y se acumularon proteínas conjugadas con ubicuitina. Se observó incremento del grado de oxidación del proteasoma 20S con las dos concentraciones de Cd2+ evaluadas. La respuesta del sistema proteasoma-ubicuitina observada con el tratamiento con cadmio revela la importancia de este sistema proteolítico en plantas sujetas a daño oxidativo. La modificación de las actividades del proteasoma con el metal junto con la acumulación de proteínas oxidadas y conjugadas con ubicuitina, sugiere que el proteasoma 20S sería el responsable de la degradación de las proteínas dañadas oxidativamente, tal como ocurre en células animales.