Mecanismo para la fijación de Beta-galactosidasa

MAMMARELLA, ENRIQUE J; RUBIOLO, AMELIA C

Ciudad de Buenos Aires, Argentina

Congreso; II Feria Congreso Latinoamericano de Biotecnología y I Congreso Argentino de Biotecnología; 1994

SECyT

Desde el punto de vista industrial, la utilización de enzimas inmovilizadas para formar un biocataliza­dor permite: detener la reacción separando el sustra­to, reutilizar la enzima, evitar el agregado de sus­tancias al medio y utilizar sistemas contínuos o dis­contínuos. El principal inconveniente es conseguir que la desactivación que sufre la enzima por la fijación, pueda recuperarse con el mayor tiempo de utilización. La ß-galactosidasa, de gran importancia para la industria láctea en el tratamiento de leche y/o suero, hidroliza la lactosa, un azúcar con pobres propiedades edulcorantes y de solubilidad, en una mezcla equimole­cular de glucosa y galactosa. En este trabajo se utilizó el método de entrampa­miento, que produce menor alteración de la enzima y se emplea en reacciones con sustratos y productos de moléculas pequeñas. Esta técnica se ha utilizado con hidrocoloides, resultando el alginato de calcio adicionado de k-carragenato, una matriz apropiada para la inmoviliza­ción de la enzima. Estos polisacáridos se aceptan como aditivos en la fabricación de productos alimenticios, debido a su propiedad de formar, a bajas concentracio­nes, soluciones de alta viscosidad y geles. Se estudiaron las características del biocatalizador obtenido, observándose parámetros como: dureza, tamaño de partícula y alteraciones del soporte para conside­rar cómo influyen en la velocidad de la reacción y en los procesos de difusión al variarse la resistencia a la transferencia de masa. La desactivación de la enzima se debe, no solo al envejecimiento de la misma, sino también a su salida de la matriz, por lo que se buscaron condiciones favorables para evitar la pérdida de actividad y favorecer su retención.