INVESTIGADORES
BOLDRINI diego Emmanuel
congresos y reuniones científicas
Título:
Hidrólisis de aceite de chía mediante catálisis enzimática
Autor/es:
D.E. BOLDRINI; D.A. SÁNCHEZ; M.L. FERREIRA
Lugar:
Rosario
Reunión:
Congreso; 2015 World Congress on Oils and Fats and 31st ISF Lectureship Series; 2015
Institución organizadora:
AOCS-ASAGA
Resumen:
Se estudió la actividad catalítica de las lipasas Thermomyces lanuginosus (TLL soportada en sílica, Lipolase 100T (Novo)) y Rhizomucor miehei (RML soportada en resina macroporosa, Lipozyme RMIM (Novo)) en la hidrólisis de aceite de chía. Los ensayos fueron realizados manteniendo constantes la cantidad de aceite y la temperatura en 500 mg y 323 K respectivamente variando las cantidades de solvente (500-5000 mg), agua (35-500 mg) y enzima (10-75 mg) y el tiempo de reacción (2.5-7.5 hs). Se evaluaron diferentes combinaciones de ambas enzimas.El avance de la reacción se cuantificó por titulación ácido-base con solución de KOH en etanol. TLL mostró una conversión máxima del 43.8 % al aumentar la cantidad de agua presente en el medio de reacción (25 mg Lipolase 100T, 100 mg H2O, 500 mg Heptano, 5 hs). Esto se corresponde con la solubilización de la enzima y su soporte conforme la masa de agua es incrementada.Se determinó que al variar la cantidad de Lipolase 100T entre 25-75 mg manteniendo fijos los demás parámetros (100 mg H2O, 2000 mg Heptano, 5 hs) se obtuvo una conversión máxima del 30% para 50 mg de enzima soportada. La aparente inhibición puede deberse a la formación excesiva de glicerol o a la inhibición por ácido graso liberado.Por su parte RML mostró alta sensibilidad a la cantidad de agua utilizada. Al variar dicho parámetro entre 35-100 mg se obtuvo una conversión máxima del 54 % para 35 mg de agua manteniendo el resto de las variables fijas (50 mg Lipozyme RMIM, 5000 mg Heptano, 5 hs). Anteriormente se ha reportado que el exceso de agua genera la adsorción preferencial de la misma dentro de los poros de Lipozyme RMIM, dificultando la transferencia del reactivo restante [ ]. Del mismo modo, este exceso generó que las partículas del catalizador coalescieran debido a su naturaleza hidrofílica [ ]. Este hecho pudo ser corroborado experimentalmente al observar como al aumentar la masa de agua las partículas decantan en el fondo del vial de reacción disminuyendo así la velocidad de transferencia de masa.Los resultados preliminares aquí presentados permitieron identificar a Lipozyme RMIM como la mejor alternativa en términos prácticos a fin de llevar a cabo la reacción en estudio. Asimismo se logró determinar la cantidad óptima de agua a ser agregada al medio de reacción a fin de maximizar la conversión sin comprometer la estabilidad estructural de la enzima.