Analisis termodinamico de la particion de beta-lactoglobulina en un sistema bifasico acuoso de dextrano-polietilenglicol

PALAZOLO GONZALO; RODRIGUEZ FERNANDA; RIGATUSO RUBEN; FARRUGGIA BEATRIZ; DELORENZI NESTOR; PICO GUILLERMO

Congreso; XI Congreso Argentino de Fisicoquimica. I Congreso de Fisicoquimica del Mercosur; 1999

El objetivo de este trabajo fue analizar la influencia del pH en el reparto de la beta-lactoglobulina (BLG) bovina nativa y tratada termicamente por previo calentamiento a 65 y 85 C. La siguiente ecuacion de estado describe la particion de proteinas entre dos fases acuosas inmiscibles de dextrano-polietilenglicol: ln K = ln K. + (F/RT)i  pH, siendo i el potencial electrico interfacial, K y K., las constantes de particion global y la constante de particion en ausencia de efectos electricos interfaciales. Se hallo que la dependencia d lnK con el pH no sigue el comportamiento lineal predicho por la ecuacion anterior, suguiriendo que ademas del pH, la particion depende de la variacion de superficie hidrofobica de la proteina expuesta al solvente. Entre pH 4 y pH 7 la particion es endotermica, a pH 7,5 el cambio de entalpia es nulo y a pH mayores a 7,5 el reparto es exotermico. Entre pH 4 y 7 la particion resulto ser entropicamente conducida.El tratamiento tremico previo de la proteina provoca que el equilibrio de particion alrededor de pH 7,5 se deplasa hacia la fase mas hidrofobica (polietilenglicol). Se propone que el valor de la constante de particion a este pH puede emplearse para cuantificar el estado de desnaturalizacion de la BLG.