Evaluación de proteasas vegetales como biocatalizadores para la síntesis de isósteros peptídicos

CARLOS R. LLERENA SUSTER; SUSANA R. MORCELLE; NORA S. PRIOLO; PERE CLAPÉS

Buenos Aires

Congreso; XVI Congreso Argentino de Catálisis; 2009

Se investigó la capacidad de peptidasas vegetales (papaína y araujiaína, ésta última proveniente del látex de Araujia hortorum, una especie vegetal autóctona de América del Sur) como biocatalizadores en la síntesis de isósteros peptídicos. A tal fin, se emplearon sustratos derivados de α- y β-alanina como acilantes de distintas aminas. Todas las reacciones se llevaron a cabo con las enzimas adsorbidas en poliamida, empleando acetonitrilo con 1% (v/v) de agua como solvente. Los resultados obtenidos demostraron la estricta especificidad de las proteasas por α-aminoácidos, demostrando que el subsitio S1 de estas enzimas es incapaz de acomodar los β-aminoácidos. Por otro lado, se vio que el subsitio S1? de las mismas presenta mayor flexibilidad para reaccionar con sustratos no aminoacídicos que el subsitio S1. Araujiaína adsorbida en poliamida resultó ser más versátil que papaína como catalizador en las mismas reacciones, produciendo conversiones del 80% para la formación de los productos deseados con todas las aminas ensayadas como nucleófilos. Estos resultados indican la factibilidad del empleo de estas enzimas como biocatalizadores en reacciones que van más allá de la síntesis de péptidos, como la síntesis de compuestos de interés en el área de la química fina y la industria farmacéutica.