INVESTIGADORES
ALOMAR Maria Lis
congresos y reuniones científicas
Título:
La proteina Hsp28 de Toxoplasma gondii presenta actividad chaperona y una potencial localizaci¨®n dual: mitocondria y apicoplasto.
Autor/es:
ALOMAR, M.LIS; DE MIGUEL NATALIA; ANGEL SERGIO. O
Lugar:
Rosario- Santa Fe- Argentina
Reunión:
Congreso; VIII Congreso Argentino de Protozoologia y Enfermedades Parasitarias; 2008
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Protozoolog¨ªa
Resumen:
La proteina de choque termico de bajo peso molecular, Hsp 28, estaria codificada por un gen que no posee intrones, se expresa mayoritariamente en el estadio de taquizoito, y en el taquizoito fue localizada en la mitocondria. Para conocer si esta esta soluble o forma parte de la membrana se analizo una extraccion en diferentes condiciones observandose que en el taquizoito estaria principalmente en forma soluble. Se analizo su funcionalidad enfrentando a oligomeros de Hsp28 con la enzima citatro sintetasa desnaturalizada observandose que tiene actividad chaperona. El gen de esta proteína presenta varios sitios ATG posibles. Empleando la version mas larga (FL) fusionada a la secuencia YFP se transfectaron parasitos de manera transiente. Sorprendentemente la Hsp28©YFP se detecto en reticulo endoplasmico y apicoplasto, tal como es esperable para proteinas de genes nucleares que se transportan al apicoplasto. La forma FL posee una corrida de metioninas a partir de la Met 25 caracteristicas notables de las Hsp de cloroplastos de plantas. Se realizo un analisis in silico exhaustivo de la secuencia aminoacidica, y se observo que la secuencia generada a partir de la Met 71 poseia un score alto para localizacion mitocondrial. Se propone experimentalmente realizar mutantes con delecion en las metioninas 25 y 71, generar clones estables, y analizar su comportamient.