INVESTIGADORES
DAIER Veronica Andrea
congresos y reuniones científicas
Título:
Factores que afectan la actividad catalítica de compuestos biomiméticos de catalasas de Mn
Autor/es:
DAIER, VERÓNICA; CLAUDIA PALOPOLI,; HERNÁN BIAVA,; DIEGO MORENO; SANDRA SIGNORELLA,
Lugar:
Rosario
Reunión:
Congreso; XXIV Reunión Anual de la Sociedad de Biología de Rosario; 2004
Institución organizadora:
SBR
Resumen:
Las catalasas de Mn (MnCAT) constituyen un tipo particular de catalasas de origen bacteriano que contienen Mn en su sitio activo y dismutan H2O2 empleando los estados de oxidación MnII2/MnIII2. Las estructuras cristalinas de dos de estas enzimas, aisladas de L. plantarum y T. thermophilus, revelan que el sitio activo contiene dos iones Mn triplemente unidos por un puente carboxilato endógeno de un residuo de glutamato y dos puentes monoatómicos exógenos, provenientes del solvente, siendo la distancia Mn...Mn en la forma oxidada de la enzima de 3.03 y 3.14 Å, respectivamente
Numerosos complejos han sido obtenidos como modelos estructurales del sitio activo de estas enzimas, pero son 103-104 veces menos eficientes. Con el fin de obtener relaciones estructura- propiedades- actividad que conduzcan al diseño de mejores catalizadores, hemos evaluado la actividad tipo catalasa de una familia de complejos obtenidos con salpentOH (1,5-bis(X-salicilidenamino)pentan-3-ol) y sus derivados fenilsustituidos: [Mn2(m-OAc)(m-OMe)X-salpentO(MeOH)2]Br. Estudios estructurales y funcionales demostraron que estos complejos son buenos modelos biomiméticos de las MnCat y que la distancia Mn....Mn influye en el estado de oxidación de los iones Mn en el ciclo catalítico.