INVESTIGADORES
DAIER Veronica Andrea
congresos y reuniones científicas
Título:
Análisis cristalográfico de nuevos complejos dinucleares de Mn con actividad catalasa
Autor/es:
DIEGO MORENO,; DAIER, VERÓNICA; CLAUDIA PALOPOLI,; SANDRA SIGNORELLA,
Lugar:
Rosario
Reunión:
Congreso; 1er Workshop Argentino de Química Bioinorgánica.; 2004
Resumen:
Las catalasas son enzimas de defensa antioxidante que catalizan la dismutación de H2O2 en O2 y H2O. La gran mayoría de estas enzimas son hemocatalasas, pero existe otra clase que posee un cluster dinuclear de Mn en su sitio activo. Estas han sido aisladas de organismos bacterianos (L. plantarum, T. thermophilus, T. album).
A partir de los estudios de cristalografía de rayos X realizados sobre las enzimas aisladas de T. thermophilus, se sabe que el centro dimetálico presenta una separación Mn-Mn de 3.18 Å en la forma reducida, Mn(II)2 y 3.13 Å en la forma oxidada, Mn(III)2. Los dos iones Mn están unidos por un puente m1,3-glutamato y dos ligandos exógenos, que pudieron modelarse como agua e hidróxido para la forma reducida y como oxo e hidróxido para la forma oxidada. Ambos átomos de manganeso se hallan unidos a un segundo residuo glutamato y una histidina adoptando geometría de coordinación piramidal de base cuadrada distorsionada. Los estudios de difracción de rayos X sobre la enzima aislada de L. plantarum muestran una esfera de coordinación primaria para los átomos de Mn compuesta por 3 glutamatos y 2 histidinas, con un patrón similar al de T. thermophilus, actuando uno de los glutamatos como puente, además de los dos puentes exógenos de moléculas de solvente. La distancia Mn-Mn en la enzima oxidada es 3.03 Å, mientras que para la especie reducida se determinó un separación de 3.53 Å por EXAFS.
Sitio activo de L. plantarum Complejo 2
En este trabajo, presentamos los resultados del análisis cristalográfico de dos nuevos complejos biomiméticos del sitio natural de las catalasas de Mn: [Mn2(m-OAc)(m-OMe)(5-Me-salpentO)(OH2)Br] (1) y Mn2(m-OAc)(m-OMe)(3-Me-salpentO) (MeOH)2]Br (2), donde salpentOH = 1,5-bis(salicilidenamino)pentan-3-ol. Los iones manganeso de 1 y 2 se encuentran unidos por un puente alcoxo del ligando, un puente metoxo y un puente acetato (syn-syn) bidentado. Cada átomo de manganeso está unido al ligando a través de los átomos de oxígeno del fenolato, de nitrógeno de la imina y de oxígeno del alcóxido, dispuestos en el plano meridional de la molécula. El complejo 1 completa su esfera de coordinación con una molécula de H2O y un anión Br--, mientras que 2 se coordina a dos moléculas de MeOH. Los átomos de Mn poseen una geometría octahédrica distorsionada con elongación axial, la cual va acompañada por una compresión de los enlaces Mn-ligando en el plano ecuatorial, resultando en una corta distancia Mn...Mn de 2.940 Å en 1 y 2.928 Å en 2. La geometría observada puede atribuirse a la distorsión de Jahn-Teller esperada para un ion d4 de spin alto en un campo octahédrico. La estructura de 1 y 2 muestra que ambos son buenos modelos estructurales del sitio activo de la enzima.