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La capacidadinmunomodulatoria de las Hsp90 de mamíferos y patógenos ha sido reportada previamente,pero hasta le fecha nada se sabe del rol delas Hsp90 de plantas en la modulación de la respuesta inmune (RI). Este estudiofue abordado mediante dos aspectos: por un lado, evaluamos las propiedades delas Hsp90 de plantas en la RIindependiente del péptido acarreado. Para ello se clonaron, expresaron ypurificaron las proteínas recombinantes de las isoformas Hsp81.2 de Arabidopsis thaliana (AtHsp81.2) yHsp90.3 de Nicotiana benthamiana(NbHsp90.3). Reportamos que AtHsp81.2 y NbHsp90.3 son mitógenos de linfocitosCD19+, que las proteínas rHsp90 se unen directamente a dichascélulas y se caracterizó la participación del TLR4 en la inducción de laproliferación. Conjuntamente, estudiamos diferentes receptores expresados transientementeen líneas celulares y observamos que las proteínas rHsp90 de plantas tienen capacidadpara unirse diferencialmente a los distintos receptores. Por otro lado,estudiamos la RI específica contra elpéptido al cual las Hsp90 de plantas se encuentran unidos. Como primera a aproximación,se clonó y expresó la rNbHsp90.3 fusionada a un antígeno reportero MBP. Seobservó que la proteína de fusión rNbHsp90.3-MBP indujo un aumento en laexpresión de CMH clase I, lo que derivó en una fuerte y prolongada RIpro-inflamatoria específica contra el antígeno fusionado, con generación deIgG2a e IFNγ. Considerando que el análisis con antígenos genéricos no reflejanecesariamente la respuesta biológica a inmunógenos derivados de patógenos, sedecidió continuar la caracterización de las rHsp90 como adyuvantes dosparásitos intracelulares (Toxoplasmagondii y Neospora caninum) comomodelos de estudio. Demostramos por primera vez que las proteínas Hsp90derivadas de un organismo no patogénico, en este caso las plantas, puedenunirse a receptores de manera específica y producir una fuerte y prolongada RIpro-inflamatoria específica contra el antígeno