IQUIBA-NEA   25617
INSTITUTO DE QUIMICA BASICA Y APLICADA DEL NORDESTE ARGENTINO
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
BALTERGINA UNA METALOPROTEINASA DE VENENO DE SERPIENTE INHIBE LA AGREGACIÓN PLAQUETARIA INDUCIDA POR COLÁGENO
Autor/es:
GAUNA PEREIRA, MARÍA DEL CARMEN; ECHEVERRIA, SILVINA M; CARDOZO, CRISTHIAN ; GAY, CAROLINA
Lugar:
Buenos Aires-Córdoba (Virtual)
Reunión:
Congreso; LII Reunión Anual y Primer Congreso Virtual de la Asociación Argentina de Farmacología Experimental; 2020
Institución organizadora:
Asociación Argentina de Farmacología Experimental
Resumen:
Los venenos de serpientes son una mezcla de proteínas y péptidos biológicamente activos que alteran la hemostasia por acción sobre factores de la coagulación, receptores plaquetarios y/o por daño de capilares. Las metaloproteinasas de venenos de serpientes (SVMPs) constituyen el 43,1% de los componentes del veneno de Bothrops alternatus (yarará grande) y se clasifican en tres clases de acuerdo a la extensión de dominios. Baltergina es una PIII SVMP (dominios proteinasa, símil-desintegrina y rico en cisteínas) purificada de este veneno con actividad hemorrágica, proteolítica y desintegrina. En este trabajo se estudió la acción de baltergina y baltergina inactivada (baltergina-Na2EDTA) sobre la agregación plaquetaria inducida por colágeno tipo I. Se utilizó plasma rico y pobre en plaquetas (PRP y PPP), el PRP se pre-incubó con baltergina o baltergina inactivada (0,19 y 0,38 µg; n= 2). El ensayo de agregación se inició por la adición de colágeno tipo I fibrilar (5 µg/ml) y posterior registro de la turbidez a 405 nm en lectora de microplacas, con agitación constante y a 37°C. Se calculó el % agregación= (AbsPRP sin agonista ? AbsPRP con agonista/AbsPRP sin agonista ? AbsPPP) x100, y se observó que tanto baltergina (6,47 ± 0,23% y 4,53 ± 1,56%) como baltergina inactivada (2,28 ± 1,22% y 3,27 ± 0,90%) inhibieron significativamente (p < 0,05) la agregación inducida por colágeno (58,44 ± 11,60%) para ambas dosis ensayadas (0,19 y 0,38 µg, respectivamente). Se estudió además la acción proteolítica sobre colágeno tipo I fibrilar y gelatinizado de baltergina en relación 20:1, a 37°C y a diferentes tiempos. El perfil electroforético (SDS-PAGE 7%) mostró que baltergina degradó completamente el colágeno gelatinizado pero no el fibrilar. A pesar de estar inactiva la región catalítica, baltergina fue igualmente capaz de inhibir la agregación plaquetaria inducida por colágeno, siendo los dominios símil-desintegrina y rico en cisteínas responsables de su efecto inhibitorio.