Composición polipeptídica de fracciones mayoritarias y aislados proteicos de Cajanus cajan

QUIROGA ALEJANDRA V.; CHAVES M. GUADALUPE; AVANZA M. VICTORIA; FERNÁNDEZ SOSA ELIANA I.

Corrientes

Jornada; XXIV Comunicaciones Científicas y Tecnológicas; 2018

Secretaría General de Ciencia y Técnica-Universidad Nacional del Nordeste

Cajanus cajan (CC) es una leguminosa con elevado contenido de proteínas (20-23%) de buena calidad nutricional, lo cual la convierte en una fuente proteica alternativa a las de origen animal. En general, en las semillas de leguminosas las fracciones mayoritarias son Albúmina (Alb) y Globulina (Glb), donde la fracción Glb representa el 30-80% del total de las proteínas. Los aislados proteicos son una opción válida para obtener proteínas con alto rendimiento y constituyen una de las grandes potencialidades de esta legumbre para la industria alimentaria. El objetivo de este trabajo fue obtener y comparar la composición polipeptídica y perfiles cromatográficos de fracciones mayoritarias y aislados proteicos de CC. A partir de la harina se obtuvieron las fracciones Alb y Glb por diferencia de solubilidad, y los aislados proteicos a pH8 (A8) y pH11 (A11) por precipitación isoeléctrica. Las fracciones y aislados proteicos fueron analizados con las siguientes determinaciones: a) Recuperación proteica; b) electroforesis en gel de poliacrilamida (SDS-PAGE) en ausencia y presencia de ẞ-ME; c) solubilidad (S) en agua, buffer Na2HPO4 (pH 8,0) y buffer Tris-HCl (pH 8,0); d) cromatografía de Exclusión Molecular (CEM) y cromatografía de Intercambio Iónico (CII). Para las fracciones Alb y Glb se obtuvieron 26% y 22% de recuperación proteica, respectivamente, mientras que para los aislados A8 y A11 se recuperó un 50% de las proteínas totales presentes en la harina. En la electroforesis se observó que las fracciones Alb y Glb presentaron los polipéptidos característicos de cada fracción (Alb: < 30 kDa; Glb: 65 kDa, 54 kDa, 50 kDa). Los aislados A8 y A11 mostraron patrones electroforéticos similares entre sí, lo que indica que el pH de extracción no modificó la composición polipteptídica, sin embargo, en condiciones reductoras se observó que A8 presentó una mayor proporción de agregados solubles estabilizados por uniones S-S. Respecto de la solubilidad, la fracción Alb presentó valores de similares (71-74%) en los tres solventes ensayados. La fracción Glb fue más soluble en buffer Na2HPO4 (81,90 ± 1,75%) que en agua (21,19% ± 2,74%). En cuanto a los aislados proteicos, A8 presentó mayor solubilidad en agua (70,08 ± 2,99%) que A11 (59,93 ± 2,73%) a pesar de tener perfiles electroforéticos similares y a su vez A8 no presentó diferencia significativa (p>0.05) con la solubilidad de Alb en agua. Los perfiles cromatográficos (CEM) y (CII) de A8 y A11 fueron similares al de Glb, siendo A11 más enriquecido en esta fracción, lo cual podría estar en relación con su baja solubilidad en agua. En la CII, se observó que los polipéptidos de la fracción Alb eluyeron a menor concentración de NaCl que aquellos presentes en la fracción Glb, dado que presentan menor carácter acídico. Si bien A8 sería potencialmente útil para la industria de alimentos, dada su solubilidad en agua, es necesario realizar estudios complementarios dirigidos a conocer las propiedades funcionales de este aislado.