IFIBIO HOUSSAY   25014
INSTITUTO DE FISIOLOGIA Y BIOFISICA BERNARDO HOUSSAY
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Participación de TRPV-1 y AQPS en la homeostasis del volumen celular en células trofoblásticas de primer trimestre.
Autor/es:
MARTINEZ N; ABAN C; RECA A ; MOYA G ; FARINA M ; DAMIANO A
Reunión:
Congreso; Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Fisiología; 2014
Resumen:
Las células presentan mecanismos de osmoregulación que les permite mantener una osmolaridad de 300mOsm/kg indispensable para evitar cambios en el volumen celular que resulten irreversibles. El receptor potencial transitorio tipo 1 (TRPV-1) es un canal de calcio y recientemente se ha observado que actuaría como sensor de hipertonicidad sistémica. Las acuaporinas (AQPs) son canales que permiten el pasaje rápido de agua a través de la membrana plasmática en respuesta a gradientes osmóticos o hidrostáticos, existen 13 isoformas de las cuales AQP1, AQP3 y AQP9 han sido evidenciadas en vellosidades coriónicas humanas en el primer trimestre de gestación. El objetivo del presente estudio fue analizar la expresión de TRPV-1, AQP3 y AQP9 en la línea celular Swan71 y en vellosidades de placenta humana de primer trimestre, como así también evaluar el efecto del incremento en la osmolaridad sobre la expresión de dichas proteínas. Se utilizaron explantos de vellosidades de placenta humana de primer trimestre (luego de la obtención del consentimiento informado de las pacientes) y la línea celular de citotrofoblasto humano de primer trimestre Swan71. Para los estudios de osmolaridad las células Swan 71 fueron cultivadas en condiciones de isoosmolaridad (300mOsm) e hiperosmolaridad (350 y 450 mOsm). Se determinó la expresión de TRPV-1, AQP3 y AQP9 mediante Western blot e inmunohistoquimica. Tanto en las vellosidades placentarias de primer trimestre como en las células Swan71 observamos la expresión de TRPV-1, AQP3 y AQP9. Al someter las células Swan71 a condiciones de hiperosmolaridad evidenciamos un aumento signifcativo en la expresión de las proteínas en estudio (p