Complejamiento de vitamina B9 ? porteínas láctaes .Caracterización de un ingrediente funcional.

SANTAGAPITA PATRICIO; PÉREZ OSCAR ; CORFIELD ROCÍO,; MARTÍNEZ ,KARINA D.; ALLIEVI MARIANACLAUDIA; SCHEBORCAROLINA;

Congreso; -XVII CONGRESO CYTAL 2019 XXI CONGRESO ALACCTA 2019; 2019

Lavitamina B9 se compone de diferentes folatos presentes naturalmente en losalimentos. Su función principal está relacionada a la participación de labiosíntesis de aminoácidos esenciales y de procesos asociados al ADN. Paraasegurar su consumo, los alimentos se fortifican con ácido fólico (AF). Seemplea la forma sintética del mismo, la cual esmás estable frente a los naturales.No obstante, esta estabilidad es muy limitada, debiéndose agregar hasta un 50%más para compensar las pérdidas producidas durante el almacenamiento. Por estemotivo, el objetivo de este trabajo fue obtener un ingrediente mediante complejamietode la vitamina B9 (AF) con proteínas lácteas. Para el desarrollo de loscomplejos se mezclaron soluciones acuosas de AF y β-lactoglobulina (β-lg-AF) o AFy aislado de proteínas de suero (WPI-AF), y a continuación llevarlas al pH requeridocon ácido cítrico. La disminución del pH genera separación de fases y la concentracióndel complejo. Posteriormente, ambos ingredientes se liofilizaron y se caracterizaron.Se estudiaron las interacciones presentes en los sistemas mediante FT-IR, yel potencialƺ, se observaron las estructuras mediante microscopía confocal(CSLM), y finalmentesedeterminó el color superficial midiendo los parámetros L*a*b* del espacioCIELAB. En cuanto a los resultados, los espectros FT-IR de los complejosmostraron la presencia de AFen los sistemasen las bandas 1486, 1606, 1639 y1692 cm-1 y la presencia de las proteínas lácteas observadas enlasamidas II, III y en menor medida en la I. Además, se observaron las interaccionesentre los compuestos debido al corrimiento de bandas específicas del AF. Conrespecto al potencialƺ los componentes individuales de los sistemas a pH 3 obtuvieron los siguientesvalores: β-lg21,3 ± 0,6; WPI 23,0 ± 1,2 y AF -40,0 ± 0,7; mientras que loscomplejos β-lg- AF y WPI-AF mostraron valores de 2,4 ± 0,6  y 0,56 ± 1,3. Esta neutralización de cargas demuestraque los complejos presentan fuertes interacciones electroestáticas. Por otrolado, las imágenes obtenidas de CSLMmostraron estructuras más agregadas, demayor tamaño y formas heterogéneas con respecto a las proteínas solas.Finalmente,encuanto al color superficialse obtuvieron las coordenadas cromáticas de loscomplejos siendo para β-lg- AF: L*=74,5 ± 1,0; a*= 8,7 ±0,9; b*=71,0 ± 7,1; y para WPI- AF:L*= 72,2 ± 1,0; a*=9,1 ± 2,5; b*=72,0± 3,8. Estos valores están relacionados con la coloración amarilla del AF, sinembargo los complejos mostraron tenermayorluminosidad que el AF solo,probablemente debido al contenido de sólidos blanquecinos otorgados por lasproteínas. Dado que este fenómeno entre las proteínas lácteas y el AF fue logrado,generandonano y micro estructuras con característicasfísico-químicasfavorables, este procedimiento se presenta como una opción novedosa, fácil yrápida para generar ingredientes entrampantesde vitamina B9 con mayorestabilidad. La utilización de WPI se presenta como la opción más económica enrelación conla β-lg, aunque ambos sistemas se muestran con gran potencialidadpara el uso en productos alimenticios y/o farmacéuticos.