Estudio de la adsorción molecular de monocapas auto-ensambladas de L-cisteína sobre superficies de monocristales de Au(111) y Au(100) mediante XPS y STM

VANINA G. FRANCO ; GUSTAVO RUANO-SANDOVAL; MARIO C.G. PASSEGGI (H); LUCILA J. CRISTINA

Montevideo

Congreso; Sólidos 2019: VIII Congreso Nacional de Sólidos y Primer Encuentro Bi-Nacional (Argentina-Uruguay); 2019

Universidad de la República

La funcionalización de superficies metálicas mediante moléculas biológicas presenta un número creciente de aplicaciones en variados campos, tales como electrónica, óptica y biotecnología. El desarrollo y la optimización de dispositivos demandan la comprensión de las propiedades químicas y físicas de la interface orgánica/inorgánica y del proceso de autoensamblado [1]. Las monocapas autoensambladas (SAM?s) de aminoácidos, han recibido especial atención en los últimos tiempos, debido a la posibilidad de abordar mediante un sistema relativamente simple desafíos de mayor complejidad [2]. El aminoácido L-cisteína, que contiene un grupo tiol, merece un interés particular como enlazante de macromoléculas y como sensor químico. En este trabajo, se estudia la formación de SAM?s de moléculas de L-cisteína sobre superficies no reconstruidas de monocristales de Au(111) y Au(100) con el fin de esclarecer el rol de las diferentes caras cristalográficas en los mecanismos de adsorción molecular. La adsorción de moléculas se realizó por inmersión de los sustratos (?dipping?) en soluciones metanólicas de L-cisteína. Mediante microscopía de efecto túnel (STM) en aire a temperatura y presión ambiente, se examinó la estructura molecular, el orden, y la reconstrucción que induce el proceso de quimisorción y/o fisisorción de estas moléculas en los sustratos, identificando los sitios de adsorción preferenciales (Figura 1). Utilizando espectroscopia de fotoemisión de rayos X (XPS) se evaluó la calidad y composición química de las SAM?s identificando los grupos funcionales involucrados en la formación de la película, y se determinó el cubrimiento superficial de saturación. Las asignaciones de las componentes de los espectros de XPS se contrastaron con los resultados obtenidos con STM para las mismas condiciones. Finalmente, se examinó la formación del enlace peptídico (?CO?NH?) entre los grupos -NH2 y -COOH de moléculas adyacentes, siguiendo los cambios en la energía de enlace (BE) de las señales XPS en función de la temperatura.