IFIS - LITORAL   24734
INSTITUTO DE FISICA DEL LITORAL
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudio del acoplamiento magnético entre Mo y FeS 1 en muestras de aldehído oxidoreductasa de Desulfovibrio gigas inhibidas con alcoholes
Autor/es:
GOMEZ, MA C.; NEUMAN, NICOLAS; GOZALEZ, PABLO; DALOSTO, S.D; RIZZI, ALBERTO; BRONDINO, CARLOS
Lugar:
Buenos Aires
Reunión:
Congreso; Congreso; XIX Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2015
Institución organizadora:
Asociación Argentina de Investigación Fisicoquímica
Resumen:
La aldehído oxidoreductasa de Desulfovibrio gigas (DgAOR) es una molibdoproteínahomodimérica perteneciente a la familia de la xantino oxidasa, que cataliza laoxidación de aldehídos a ácidos. 1,2 Cada monómero está organizado en dos dominiosllamados dominio-Mo y dominio-FeS. El dominio de Mo contiene el átomo de Mo en suforma oxidada Mo(VI) coordinado a dos ligandos oxo, dos átomos de S pertenecientesa una piranopterina, y un ligando ecuatorial lábil OH x (x=1,2), mientras que el dominioFeS contiene dos clústers Fe 2 S 2 (FeS 1 y FeS 2, localizados a 15 Å y 24.4 Å,respectivamente, del átomo de Mo). Los cofactores metálicos están insertos en uncamino de transferencia electrónica, siendo la piranopterina de esencial importanciapara el flujo de los electrones entre el Mo y el FeS 1. Los centros redox sonparamagnéticos en ciertos estados de oxidación de la proteína, y a pesar de la grandistancia y el camino químico largo que los puentea, presentan acomplamientosmagnéticos débiles producidos por el intercambio isotrópico J y la interacción dipolar . 3,4Los estudios de EPR que se presentan en este trabajo evidenciaron que en muestrasde DgAOR inhibida con alcoholes el desdoblamiento de la señal de Mo aumentaaproximadamente dos veces respecto al de la muestra nativa, lo que sugiere que lainteracción de intercambio Mo-FeS 1 aumenta bajo inhibición con alcoholes. Dado queel valor de J depende de la distancia y de la topología estructural del puente entre loscentros y es proporcional a la superposición de la densidad electrónica delocalizada 5 ,se compararon las estructuras de todas las formas inhibidas y no inhibidas, y secalcularon por métodos computacionales las densidades electrónicas, con el objetivode encontrar el origen del aumento de J. Los resultados obtenidos indican que elaumento de J no se relaciona con modificaciones estructurales en la proteína, sino quese debe a una redistribución de la delocalización de espín Mo(V) en sus ligandos, lacual está gobernada por la presencia/ausencia del ligando lábil catalítico OH x . Seanalizan los resultados en términos de la teoría de superintercambio de Kahn 5 y sediscuten sus implicancias en los procesos de transferencia electrónica.1. Brondino C. D. et al., Acc. Chem. Res. (2006) 39:788-796. 2. Brondino C. D. et al., Curr.Opin. Chem. Biol. (2006), 10:109-114. 3. NeumanN. I. et al., J. Physical. Chem. A (2010),114:13069-13075. 4. Gonzalez P. J.et al., J. Inorg. Biochem. (2009), 103:1342-1346. 5. KahnO., Angew Chem Int Ed (1985), 24:834-850
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