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La hipótesis principal de este trabajo es que la ferritina (Ft) no es solamente una proteína de almacenamiento de Fe inerte sino que también estaría involucrada en regular el Fe catalíticamente activo, evitando el estrés oxidativo. Para desarrollar este estudio se utilizó Ft aislada de semillas de soja. El proceso de incorporación de Fe por la Ft aislada fue estudiado empleando Fe2+ en ausencia y en presencia de queleantes de Fe (citrato, ATP, e histidina). La velocidad de incorporación control en presencia de 100 microM Fe no fue significativamente diferente de los valores en presencia de 100 microM Fe:histina (1:5); sin embargo, en presencia de100 microM Fe:citrato (1:2) y 100 micro M Fe:ATP (1:20) fue 4,5 y 14 veces superior a los valores controles, respectivamente. Durante el proceso de captación de Fe por la Ft de soja fue detectada la producción de radical hidroxilo empleando resonancia paramagnética electrónica. Se observó una disminución significativa en la fluorescencia del triptófano en la Ft, respecto de los valores controles, durante la incorporación de Fe en presencia de Fe:citrato. Por otro lado, la adición de Ft exógena a homogeneizados de ejes embrionarios de soja redujo la generación endógena de radical ascorbilo. Los datos presentados en este trabajo sugieren un papel complejo para la Ft en el escenario celular, ya que la Ft está involucrada en la generación de radicales libres (como el radical hidroxilo, a través de reacciones catalizadas por Fe) y podría prevenir el daño secuestrando el Fe catalíticamente activo.