Complejamiento de vitamina B9-proteínas lácteas. Caracterización de un ingrediente funcional.

SANTAGAPITA, PATRICIO; PÉREZ, OSCAR E; CORFIELD, ROCÍO; MARTÍNEZ, KARINA DAFNE; ALLIEVI, MARIANA CLAUDIA; SCHEBOR, CAROLINA

Buenos Aires

Congreso; XVII CONGRESO CYTAL® 2019 XXI CONGRESO ALACCTA 2019; 2019

AATA/ ALACCTA

La vitamina B9 se compone de diferentes folatos presentes naturalmente en los alimentos. Su función principal está relacionada a la participación de la biosíntesis de aminoácidos esenciales y de procesos asociados al ADN. Para asegurar su consumo, los alimentos se fortifican con ácido fólico (AF). Se emplea la forma sintética del mismo, el cual es más estable frente a los naturales. No obstante, esta estabilidad es muy limitada, debiéndose agregar hasta un 50% más para compensar las pérdidas producidas durante el almacenamiento. Por este motivo, el objetivo de este trabajo fue obtener un ingrediente mediante complejamiento de la vitamina B9 con proteínas lácteas. Para el desarrollo de los complejos se mezclaron soluciones acuosas de AF y β-lactoglobulina β-lg-AF) o AF y aislado de proteínas de suero (WPI-AF), y seguidamente se llevaron al pH requerido con ácido cítrico. Posteriormente, ambos ingredientes se liofilizaron y se caracterizaron. Se estudiaron las interacciones presentes en los sistemas mediante FT-IR y potencial ƺ; se observaron las estructuras utilizando microscopía confocal (CSLM), se determinó la concentración aparente de AF por el método microbiológico oficial (AOAC 2005) y finalmente se determinó el color superficial midiendo los parámetros L*a*b* del espacio CIELAB. Los resultados de los espectros FT-IR de los complejos mostraron la presencia de AF en las bandas 1486, 1606, 1639 y 1692 cm-1y la presencia de las proteínas lácteas fueron observadas en las amidas II, III y en menor medida en la I. Además, se observaron las interacciones entre los compuestos debido al corrimiento de bandas específicas del AF. Con respecto al potencial ƺ, los componentes de los sistemas a pH 3 mostraron los siguientes valores: β-lg 21,3 ± 0,6; WPI 23,0 ± 1,2 y AF -40,0 ± 0,7; mientras que los complejos β-lg-AF y WPI-AF resultaron con valores de 2,4 ± 0,6 y 0,56 ± 1,3. La neutralización de cargas demuestra que los complejos presentan fuertes interacciones electroestáticas. Por otro lado, las imágenes obtenidas de CSLM mostraron estructuras más agregadas, de mayor tamaño y formas heterogéneas con respecto a las proteínas solas. Con respecto a la concentración aparente de AF, se observó que los complejos y el control (AF en igual concentración que los complejos) obtuvieron valores sin diferencias significativa. Finalmente, en cuanto al color superficial, las coordenadas cromáticas de los complejos fueron para β-lg-AF: L*=74,5 ± 1,0; a*= 8,7 ± 0,9; b*=71,0 ± 7,1; y para WPI-AF: L*= 72,2 ± 1,0; a*=9,1 ± 2,5; b*=72,0 ± 3,8. Estos valores son consistentes con la coloración amarilla del AF, sin embargo, resultaron tener mayor luminosidad que el AF solo, probablemente debido a los sólidos blanquecinos otorgados por las proteínas. Dado que el complejamiento entre las proteínas lácteas y el AF fue logrado con características físico-químicas favorables, este procedimiento se presenta como una opción novedosa, fácil y rápida para producir ingredientes de vitamina B9 con mayor estabilidad. La utilización de WPI se presenta como la opción más económica, aunque ambos sistemas se muestran con gran potencialidad para el uso en productos alimenticios y/o farmacéuticos.