Proteínas lácteas utilizadas como vehículo de vitamina B9

CORFIELD, ROCÍO; PÉREZ, OSCAR; MARTÍNEZ, KARINA; SCHEBOR, CAROLINA

Córdoba

Congreso; VII Congreso Internacional Ciencia y Tecnología de los Alimentos 2018; 2018

Ministerio de Ciencia y Tecnología de Córdoba

El lactosuero es un subproducto muy rico en proteínas globulares de tamaños menores a 10nm, que tienen capacidad de unirse e interactuar con diferentes moléculas. Teniendo en cuenta estas propiedades, el objetivo de este trabajo fue generar micro-encapsulados a partir del acomplejamiento de la vitamina B9 con proteínas de lactosuero. Se trabajó con sistemas conteniendo vitamina B9 (AF) y proteínas: β-lactoglobulina (BLG) y aislados de proteínas de lactosuero (WPI). Los complejos se prepararon a partir de soluciones acuosas (0,00625%; 0,0125% y 0,01825% p/p) de cada componente a pH 7, que se mezclaron en cantidades iguales y se llevaron a pH 3 con ác. cítrico. Se analizó la cinética de agregación evaluando el incremento de absorbancia a 600nm en el tiempo. Con un analizador Zetasizer Nano-Zs se obtuvieron los diámetros hidrodinámicos (DH) y el potencial ƺ de los sistemas. Finalmente, se evaluó la capacidad antioxidante (AA, método ABTS). Los resultados de las cinéticas de agregación mostraron que ambos sistemas alcanzaron el equilibrio en tiempos menores a los 10 minutos. Con respecto a los DH, se observó que el AF modificó las proteínas generando complejos de mayor tamaño. La distribución en volumen de BLG fue monomodal, dando valores menores a 10nm. Contrariamente, los complejos BLG-AF mostraron polidispersidad y adquirieron valores más elevados que la referencia, llegando alcanzar un pico de 4501nm en la concentración más alta. En cuanto a los sistemas de WPI, al tratarse de una mezcla proteica, los sistemas sin AF mostraron distribuciones bimodales, encontrándose los picos entre 17 y 692nm. En el mismo sentido que BLG-AF, se observó que los sistemas de WPI-AF desplazaron las distribuciones de tamaño hacia valores más altos, exhibiendo un pico máx. de 5582nm con la mayor concentración de AF. Se comprobó la formación de complejos proteína-AF, dado a que AF presentó tamaños de partícula mucho menores al de la proteína sola. Con respecto al potencial ƺ, los sistemas presentaron valores más bajos que las referencias, siendo en ambos casos la concentración 0,0125% la que mayor diferencia obtuvo. Los resultados de AA mostraron que el AF aporta entre 0,0145 y 0,0041 mg ácido gálico/ml (en el rango de concentraciones estudiado) y no presenta diferencias significativas en los complejos. Estos resultados demuestran que existen interacciones entre las proteínas de lactosuero y el AF lo que evidenciaría la encapsulación de esta vitamina. El estudio con WPI permitió observar que la micro-encapsulación puede generarse con aislados proteicos, presentándose como una opción más económica frente al uso de la proteína pura. Ambos sistemas se muestran con gran potencialidad para el uso en productos alimenticios y/o farmacéuticos.