IQUIBICEN   23947
INSTITUTO DE QUIMICA BIOLOGICA DE LA FACULTAD DE CIENCIAS EXACTAS Y NATURALES
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Alteración de la estructura de la eritropoyetina por N-homocisteinilación genera cambios en su función
Autor/es:
CHAMORRO, M. EUGENIA; VITTORI, DANIELA; MALTANERI, ROMINA; NESSE, ALCIRA; SCHIAPPACASSE, AGUSTINA; WETZLER, DIANA
Reunión:
Jornada; Jornadas Interdisciplinarias de Química Biológica; 2017
Institución organizadora:
Departamento de Química Biológica, FCEN-UBA
Resumen:
La eritropoyetina (Epo) es una citoquina conocida por sus propiedades hematopoyéticas. A pesar del éxito de la Epo humana recombinante para tratar anemias asociadas a diversas patologías existe un número significativo de pacientes que no responden al tratamiento. Elevados niveles de homocisteina ?un factor de riesgo de enfermedades cardiovasculares? se asociaron con modificaciones en la estructura de proteínas debido a N-homocisteinilización en los residuos de lisinas por la altamente reactiva homocisteinatiolactona (HTL). Nuestro objetivo fue investigar si las funciones eritropoyética y antiapoptótica de la Epo se modificaban luego de la N-homocisteinilación. Epo se incubó con diferentes concentraciones de HTL a 37 ºC por 24 h (EpoHTL), la efectividad del proceso fue evaluada por reacción de Ellman, electroforesis en gel de poliacrilamida y capilar de zona. La acción eritropoyetica de Epo y EpoHTL (8 ng/mL) se evaluó en cultivos (48 h) de la línea celular UT-7, la cual posee capacidad de difrenciación eritroide, mediante: ensayo de proliferación celular (azul de tripan): Epo 45,2 ± 8,8 x104 células/mL; *EpoHTL 29,6 ± 2,7 x104 células/ml; *P