IQUIBICEN   23947
INSTITUTO DE QUIMICA BIOLOGICA DE LA FACULTAD DE CIENCIAS EXACTAS Y NATURALES
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Efecto del clorpirifos sobre la actividad de acetilcolinesterasa (AChE) en dos especies de peces dulceacuícolas.
Autor/es:
BERNAL-REY, D.; MENENDEZ HELMAN R. J.; DOS SANTOS AFONSO, M.
Lugar:
Cordoba
Reunión:
Congreso; VI Congreso Argentino de la Sociedad de Toxicologia y Quimica Ambiental (SETAC); 2016
Institución organizadora:
SETAC Argentina
Resumen:
El clorpirifos (O,O-dietil O-(3,5,6-tricloro-2-piridinil)-fosforotioato, CPF) es un insecticida organofosforado de amplio espectro. Aproximadamente, 9 mil toneladas de las 38,4 mil toneladas de insecticidas utilizadas en el país corresponden a CPF (CASAFE, 2014). En este trabajo se evaluó el efecto de la exposición a CPF sobre la actividad de la acetilcolinesterasa (AChE, biomarcador de neurotoxicidad) en dos especies no-blanco de peces de agua dulce (Gambusia affinis y Cnesterodon decemmaculatus). Se realizaron bioensayos semi-estáticos de toxicidad aguda bajo condiciones controladas de temperatura (23.0 ± 0.5 °C) y fotoperíodo (12L:12O). Los ejemplares se distribuyeron al azar entre los tratamiento a partir de una submuestra del stock de talla homogénea, correspondiente a animales adultos. Se ensayaron concentraciones subletales de CPF (1 y 5 µg CPF × L-1), manteniéndose un grupo como control. La actividad de AChE se midió en los homogenatos de la sección anterior. La exposición aguda (96h) a CPF produjo una inhibición estadísticamente significativa de la actividad de AChE en todos los grupos expuestos: 48% y 69% para C. decemmaculatus y 27% y 36% para G. affinis, para 1 y 5 µg CPF × L-1 respectivamente. Al mismo tiempo, se observaron diferencias estadísticamente significativas en el grado de inhibición entre especies. C. decemmaculatus mostró una mayor inhibición de la AChE, presentando también alteraciones en el factor de condición (K) y en el contenido de proteínas totales. La distribución de sexos entre especies resultó similar (56% hembras para G. affinis y 42% para C. decemmaculatus), descartándose que este parámetro pudiera originar los efectos descriptos. Con el fin de analizar posibles causas de la diferencia en la inhibición de AChE in vivo, se estudió la sensibilidad de la enzima a la exposición a CPF in vitro. Al co-incubar homogenatos de animales no expuestos con soluciones de CPF durante 3 h se obtuvo un patrón de inhibición de la AChE que no difirió entre especies: CI50 de 157,2 y 155,6 CPF mg × L-1 para C. decemmaculatus y G. affinis, respectivamente. Los resultados obtenidos sugieren que la AChE es un biomarcador sensible a la exposición a CPF para G. affinis y C. decemmaculatus, a concentraciones de CPF que resultan ambientalmente relevantes (