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En nuestro laboratorio estamos interesados en describir la plasticidad funcional de proteínas en sus diversos estadosde oligomerización y/o agregación y simultáneamente progresar en una línea de investigación basada en la producción, caracterización y biodisponibilidad de proteínas de interés biotecnológico y/o terapéutico. El objetivo de este trabajo es demostrar que los estados oligoméricos/agregados de beta galactosidasa de E. coli (β-Gal) favorecen la actividad enzimática con respecto al estado monomérico.Hemos logrado obtener estados de mayor organización supramolecular o autoensamblados de β-Gal de dos maneras: In vitro; controlando la presencia de MgCl2 en la solución que contiene β-Gal e in vivo: aislando proteína agregada en forma de cuerpos de inclusión (CI) a partir de E. coli. En el primer caso solo hemos evaluado actividad y estabilidad de muestras de la enzima enriquecidas en tetrámeros evidenciado por ultracentrifugación analítica y en el segundo caso hemos estudiado muestras de oligómeros/agregados de más de 1000 nm de diámetro determinada por dispersión cuasielástica de la luz. Los CI han sido descriptos en la bibliografía como fuente de proteína activa. En todos los casos la actividad fue evaluada utilizando lactosa como sustrato y cuantificando la glucosa como producto de la hidrólisis. Las condiciones de reacción fueron 37ºC y pH 6.8 mantenido por buffer fosfato 0,1 M. En todos los estados autoensamblados medimos los parámetros cinéticos determinado por regresión no lineal por el método de cuadrados mínimos y la temperatura y el pH óptimos de la enzima. Demostramos que la actividad catalítica aumenta en todos los casos de autoensambles de mayor jerarquía. Por otra parte los estudios de actividad de β-Gal frente a pH y temperatura son similares en ausencia o en presencia de MgCl2. Sin embargo cuando estudiamos los perfiles de pH y temperatura de los CI de β-Gal observamos una mayor estabilidad de los mismos frente a la enzima soluble. Nuestros resultados sugieren que la oligomerización/agregación controlada favorece la funcionalidad de la enzima e incluso su estabilidad.