Estudio de la actividad invertasa en mieles del Departamento de Cruz del Eje (Córdoba). Tratamiento térmico y posible adulteración

MÓNICA FEDERICO; ANAHI V. TURINA

Córdoba

Congreso; VII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos (CICYTAC 2018).; 2018

La miel es un producto natural complejo constituido por hidratos de carbono principalmente, ácidos orgánicos, proteínas, aminoácidos, enzimas, sustancias aromáticas, minerales, pigmentos, etc. Su calidad disminuye con el sobrecalentamiento, el envejecimiento y la adulteración. En ese sentido, las reglamentaciones de cada país y Codex Alimentarius exigen ciertos parámetros de calidad utilizando indicadores como el contenido de 5-hidrometilfurfural y la actividad diastasa. Sin embargo, la actividad invertasa (AI) es más sensible al calor considerándose un mejor indicador. La adulteración, consiste en el agregado de azúcares y jarabes industriales para obtener mieles más fluidas que resultan atractivas para el consumidor, son más económicas y facilitan los procesos industriales. En este trabajo proponemos determinar algunos parámetros físico-químicos de mieles del Departamento de Cruz del Eje, estudiar el efecto de tratamientos térmicos simulados en laboratorio sobre la actividad y estructura de la enzima invertasa purificada y en la miel, para brindar sugerencias de tiempo y temperatura en los procesos térmicos a los cuales se someterá la miel. Además, dado que los adulterantes podrían interferir la hidrólisis del sustrato artificial de la invertasa (p-Nitrofenil-α-D-glucopiranósido), se propone estudiar este efecto para identificar una posible adulteración. Se estudiaron 4 mieles de productores de la zona. Los tratamientos térmicos consistieron en preincubaciones a temperaturas equivalentes a las utilizadas en las salas de extracción de miel (60°C y 70ºC a distintos tiempos). La adulteración intencional se realizó con Jarabe mezcla de uso alimentario comercial al 10 y 20 % P/P. Los parámetros cinéticos Km y Vmax se determinaron utilizando el modelo de Michaelis-Menten en el rango de 30-60ºC. Cambios en la estructura de la proteína pura se determinaron midiendo la variación de la intensidad de fluorescencia intrínseca (IF) en función de la temperatura. La actividad invertasa expresada como número de invertasa (NI) fue determinada por el método Siegenthalen recomendado por la IHC. La temperatura óptima para la actividad de la enzima fue 40ºC (KM=0.0003 M, Vmax=0.0024 µmoles/min). Esto fue coherente con la pérdida irreversible de estructura de la proteína evidenciada por la disminución de la IF a temperaturas superiores a los 40ºC.Todas las mieles tratadas térmicamentente experimentaron una disminución del NI respecto al control en un rango entre 11,6 a 32,5 % a 60°C y de 18,7 % a 34,9 a 70°C. El tratamiento térmico que produjo menos disminución de NI fue 60°C/10 min; mientras que el tratamiento que produjo el mayor descenso fue 60°C/20 min. La actividad invertasa permitió distinguir la adulteración de la miel a partir del 20 % P/P.