MODULACIÓN DE LA ACTIVIDAD DE ENZIMAS INDUCIDA POR LA ORGANIZACIÓN SUPRAMOLECULAR DE SU ENTORNO

CLOP, E. M.

Córdoba Capital

Encuentro; V Reunión Científica del IIByT (CONICET-UNC); 2017

Instito de Investigaciones Biloógicas y Tecnológicas IIByT (CONICET-UNC)

Las proteínas de membranas se encuentran inmersas en un medio con una gran diversidad de componentes con los cuales interactúan de manera muy cercana. La actividad de dichas proteínas suele involucrar cambios conformacionales, los cuales se encuentran condicionados por las distintas interacciones moleculares que se establecen con la bicapa lipídica. En el caso de enzimas integrales, su actividad podría ser modulada por cambios en la estructura y dinámica de la membrana, no solo alterando la composición de la misma, sino cambiando distintas propiedades supramoleculares, como por ejemplo la microviscosidad, la curvatura y la organización dipolar. Aún siendo inicialmente sutiles, estos cambios podrían amplificar su efecto sobre la estructura/actividad de este tipo de enzimas debido a la naturaleza compleja, dinámica y no lineal de la membrana celular. En particular, un tipo de proteína integral es la que se encuentra anclada a la membrana plasmática mediante la unión covalente a un grupo lipídico. El glicofosfatidil inositol (GPI) es un tipo de anclaje que posee una estructura compleja, que implica la unión covalente de la fosfoetanolamina con el amino terminal de la proteína, a posterior un corazón de glúcidos y un fosfolípido como cola. El anclaje tipo GPI dirige las proteínas hacia la hemicapa externa (lado extracelular) de la membrana y se ha observado que se segrega preferencialmente en microdominios enriquecidos en colesterol y glicoesfingolípidos. Las interacciones membrana-enzima serían de carácter biunívoco, lo cual nos permite hipotetizar que la dinámica de la membrana celular puede ser sensada por medio de cambios en la actividad de proteínas embebidas en ese ambiente celular.