DISEÑO TEÓRICO DE LA AGREGACIÓN DEL PÉPTIDO AMIELOIDE EN LA FORMACIÓN DE PLACAS SENILES EN EL ALZHEIMER.

FIGUERAS, MARÍA JULIA; MARTÍN, OSVALDO; NUÑEZ, ANALIA; ROSSI, FRANCO; AGUILAR, CARLOS

San Luis (capital)

Jornada; 2º Jornadas de Bioquímica y Biología Molecular; 2006

Departamento de Bioquímica y Ciencias Biológicas - Facultad de Química Bioquíca y Farmacia - Universidad Nacional de San Luis

     El Alzheilmer es una enfermedad neurodegenerativa, que afecta a un gran numero de individuos y cuya incidencia ha aumentado en los últimos años. Se caracteriza por perdida de la memoria y disminución de las funciones cognitivas. Se postula que las placas amieloides serian el factor desencadenante de la enfermedad, dichas placas están formadas principalmente por el péptido (beta)-amieloide (41-43 a.a.). El péptido (beta)-amieloide se origina a partir de la escisión proteolítica de una proteína transmembrana llamada Proteína Precursora Amiloide (APP). A partir de datos experimentales se ha podido diseñar modelos computacionales de las fibras amieloides, dichos datos indican que las fibras adoptan la conformación de hélice (beta). Se ha demostrado que la formación de las fibras amieloides requiere de una concentración elevada del péptido (beta)-amiloide.Este enfoque estructural, teórico y experimental promete un avance cualitativo tanto en la comprensión de dicha enfermedad, como de diversos procesos celulares.