Proteinas de unión de penicilina (PBPs) en Listeria monocytogenes.

GUTKIND G; MOLLERACH M; DE TORRES RA

Buenos Aires

Congreso; IV Congreso de la Asociación Panamericana de Sociedades de Bioquímica (PAABS); 1984

Asociación Panamericana de Sociedades de Bioquímica

Se plantea aclarar los mecanismos vulnerables a la acción de antibióticos B-lactámicos en Listeria monocytogenes. En el presente estudio se demuestra la presencia del sistema de proteínas asociadas a membrana con alta afinidad por la estructura penicilánica. Se analizaron derivados semisintéticos de antibióticos B-lactámicos, marcados por la incorporación de 125-Iodo. La marcación de antibióticos con 125-I permite disminuir los tiempos de exposición necesarios para el revelado, haciendo además innecesaria la utilización de técnicas fluorográficas. Por otra parte, disminuye los inconvenientes ocasionados a membranas obtenidas por ruptura mecánica de este microorganismo. Los pesos moleculares se determinaron por SDS-PAGE y posterior revelado autoradiográfico. Los pesos moleculares son 76000; 74000; 64500;61500; 47000; 34500 y 20000. Algunas de estas proteínas presentan alta afinidad por estos antibióticos, uniéndose en forma covalente a concentraciones homólogas a las necesarias para inhibir el desarrollo de los microorganismos.