INVESTIGADORES
SOMOZA Gustavo Manuel
congresos y reuniones científicas
Título:
Caracterizacion molecular de FSH-beta y LH-beta en el pejerrey bonaerense
Autor/es:
MIRANDA, L.A.; STRUSSMANN, C.A.; SOMOZA, G.M.
Lugar:
Mar del Plata. Argentina
Reunión:
Congreso; Congreso Conjunto Sociedades Biomédicas; 2004
Institución organizadora:
SAIC
Resumen:
Caracterización molecular  de FSH-ß y lh-ß  en el pejerrey bonaerense. L.A. Miranda , G.M. Somoza y Carlos A. Strüssmann Laboratorio de Ictiofisiología y Acuicultura. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas-Instituto Tecnológico de Chascomús (IIB-INTECH), Chascomús. (B7130IWA), Provincia de Buenos Aires. Argentina. Tokyo University of  Marine Science and Technology. Faculty of Marine Science - Department of Marine Biosciences. 4-5-7 Konan, Minato-ku, Tokyo 108-8477, Japan En peces teleósteos las gonadotrofinas (GtHs), hormona luteinizante (LH) y la hormona folículo estimulante (FSH) secretadas por la hipófisis son las hormonas más importantes en la regulación de la gametogénesis y la maduración. Las GtHs son heterodímeros formados por dos subunidades unidas en forma no covalente y codificadas por diferentes genes.  Estas subunidades son la α que es común a FSH y LH dentro de una especie y la subunidad β que difiere y les confiere especificidad biológica. En el presente trabajo se describe la clonación molecular y el análisis de la secuencia de las subunidades β de las GtHs en un pez desovador múltiple y con  importancia económica como es el pejerrey Odontesthes bonariensis. Las secuencias completas de los ADNc que codifican para FSH-ß y LH-ß fueron obtenidas  mediante 3’ y 5’ RACE a partir de la retrotranscripción de ARN total extraído de hipofisis de ejemplares de pejerrey sexualmente maduros. El ADNc para FSH-ß y LH-ß de pejerrey está cosntituido por 460 y 558 pb con un marco de lectura abierto de 345  y 450 pb respectivamente. De la comparación con la secuencia aminoácidica obtenida en otros peces teleósteos podemos deducir para FSH- ß de pejerrey un péptido señal de 15 aminoácidos (aa) y un péptido maduro de 100 aa mientras que LH-ß estaría constituida por un péptido señal de 32 aa y un pétido maduro de 118 aa. La posición de las 12 cisteínas y un posible sitio de glicosilación identificado en pejerrey para LH-ß coincide con lo observado en  otros teleósteos. Sin embargo el número y posición de número de cisteínas varía según la especie estudiada. Estos resultados demuestran que la estructura primaria de LH- ß ha sido mejor conservada que que la de FSH- ß durante la evolución de los teleósteos.