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El etiquetado de proteínas mediante el empleo de epitopes constituye una técnica útil para detectar, purificar, cuantificar y monitorear proteínas recombinantes. Considerando las extensas posibilidades y diversidad de etiquetas, los péptidos constituyen un subgrupo para el cual la especificidad de sus interacciones es explotada mediante la generación de paratopes que son óptimos para propósitos inmunoquímicos. Trabajos previos en nuestro laboratorio describieron el epitope lineal APARSPS, derivado del extremo N-terminal del factor de colonias de granulocitos y macrófagos humano recombinante (rhGM-CSF) que es reconocido por un anticuerpo monoclonal. Nuestras actuales investigaciones demostraron que la fuerza de interacción entre el epitope y su paratope puede ser regulada por la fuerza iónica. De esta manera, se evidenció un incremento de 3 veces en la afinidad como consecuencia del aumento de la fuerza iónica cuando el epitope se fusionó a una proteína como interferón-α2b expresada en células CHO o cuando el péptido se expresó en el entorno natural del rhGM-CSF. Esta propiedad fue aprovechada para el diseño de un procedimiento de purificación cromatográfica en el cual la elevada concentración salina fue útil para adsorber la proteína de fusión a una matriz de inmunoafinidad y el descenso de la misma a pH 9 resultó óptimo para su desorción, obteniéndose un factor de purificación de 470 con un 94% de pureza en un solo paso. Asimismo, este péptido fue capaz de ser detectado tanto en la proteína natural como en la proteína de fusión con el mismo límite detectable de 273 pg. La sensibilidad a las variaciones de la concentración salina permitió definir un novedoso epitope como reactivo único y versátil para llevar a cabo una variedad de ensayos inmunoquímicos (ELISA, western blot, cromatografía de inmunoafinidad) en los cuales la capacidad de interacción entre APARSPS y su paratope puede ser finamente regulada por la fuerza iónica.

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