ESTUDIO COMPARATIVO DE LA INTERACCION HSA-SPFO Y IGG-SPFO MEDIANTE EL EMPLEO DE MÉTODOS ESPECTROSCÓPICOS

P.V. MESSINA, V. DODERO, G. PRIETO, J.M. RUSO, F. SARMIENTO

18 al 21 de Mayo de 2009 - Salta - Argentina

Congreso; XVI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica ,; 2009

Los anfifilos fluorocarbonados son compuestos muy útiles y versátiles con múltiplesaplicaciones en la preparación de películas o membranas, elaboración y estabilizaciónde distintos tipos de sistemas coloidales, protección de moléculas, dispersión de microy nano-partículas, etc. Debido a sus potenciales aplicaciones en la construcción denovedosos sistemas de transporte de principios activos, es muy importante evaluar lasinteracciones que puedan establecerse entre estos compuestos y las proteínas de lasangreLa presente propuesta plantea una comparación entre las interacciones existentesentre el surfactante Perfluorooctanoato de sodio (SPFO) y dos de las proteínassolubles presentes en mayor proporción en el plasma sanguíneo: Sero AlbúminaHumana (HSA) e Imunoglobulina G (IgG) mediante el empleo de una combinación dedos técnicas espectroscópicas: espectroscopia UV-VIS y dicroísmo circular (UV-CD).Se analizaron los cambios estructurales en las mencionadas proteínas asociados a losprocesos de desnaturalización química y térmica.Para la HSA, la adición inicial de soluciones de SPFO (0,1-10 mM) no presento unefecto significativo en la intensidad de la banda UV-VIS del grupo triptofano (280nm),adiciones subsecuentes de soluciones de mayor concentración (10-17mM)provocaron una disminución de la señal seguida que pudo asociarse a ladesnaturalización de la proteína1. Para la IgG solo pudo apreciarse una transición quetuvo lugar entre este rango de concentraciones (0.03 - 6mM) de SPFO.La evaluación de la estabilidad térmica se llevo a acabo mediante la técnica de UVDC,por observación de la banda a 222nm. Las curvas de desnaturalización térmicapara la HSA en presencia de baja concentración de surfactante (4,20-5,50 mM)mostraron una desnaturalización por pasos. La presencia de SPFO condujo a unaestabilización adicional de la estructura proteínica contra la temperatura3. Mientras queen el caso de la IgG se observó la desnaturalización de casi todos los dominios aun amuy bajas concentraciones de surfactante.Sobre la base de estos resultados, puede inferirse que las colas hidrofóbicas delsurfactante al tratar de disminuir su contacto con el agua penetran dentro de losdominios hidrofóbicos de estas proteínas globulares, deformando notablemente laestructura secundaria, causando cambios conformacionales que pueden en algunoscasos estabilizar o desestabilizar su estructura.