Union entre proteinas: variacion de la dinamica local del agua de hidratacion en los defectos estructurales

APPIGNANESI G,ACCORDINO S,RODRIGUEZ FRIS A,SIERRA M B, MORINI MARCELA,FERNANDEZ A

Otro; 98a Reunion Nacional de Fisica AFA; 2013

Existen evidencias de que el agua de hidratacion es facilmente removible o labil en los sitios de union entre protenas (hot spots), para que pueda producirse dicha union. En tal sentido, nuestros estudios contribuyen a establecer la relevancia de los defectos de arropamiento (dehidrones) en la union entre protenas. Estos dehidrones representan interacciones intramoleculares, como puentes de hidrogeno de la cadena principal de las protenas(HBs), no se encuentran sucientemente protegidos del agua por los grupos hidrofobicos (o grupos arropadores) de las cadenas laterales circundantes de la protena. Dicha proteccion es necesaria dado que el agua puede ejercer un efecto disruptivo en la estructura de la protena. Ademas, la desolvatacion local que logra el arropamiento fortalece a los HBs intramoleculares dado que se disminuye la constante dielectrica local efectiva. Por lo tanto, regiones con HBs con defectos de arropamiento resultan pegajosos al promover interacciones intermoleculares entre protenas de modo de completar el arropamiento o contenido hidrofobico local. Mediante estudios dinamicos del agua de hidratacion de protenas establecemos la propension a la desolvatacion local, es decir, establecer cuan facilmente removibles de la supercie de la protena resultan las moleculas de agua (o cuan retenidas estan en su sitio de hidratacion), determinando que las moleculas de agua alrededor de los HBs muy arropados son mas dciles de remover que en HBs con defectos de arropamiento, demostrando la existencia de un vnculo entre dichos defectos estructurales y la dinamica local del agua de hidratacion [*]. [*] Sebastian R. Accordino, J. Ariel Rodrguez Fris, Gustavo A. Appignanesi and Ariel Fernandez, European Physical Journal E (2012) 35, 59.