Estructura por modelado computacional del fragmento peptídico 33-mer de la proteína α-2 gliadina.

FERNANDO ZAMARREÑO; MARÍA J. AMUNDARAIN; M. GEORGINA HERRERA; VERÓNICA DODERO; MARCELO D. COSTABEL

Ciudad Autónoma de Buenos Aires

Congreso; XL Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica.; 2011

Sociedad Argentina de Biofísica

Las gliadinas, proteínas presentes en trigo, cebada y centeno, son parcialmente degradadas en el organismo humano. Como producto esta degradación parcial, un péptido de 33 aminoácidos1 y de secuencia: LQLQPF(PQPQLPY)3PQPQPF, junto a otros péptidos inmunogénicos, mantienen su estructura primaria inalterada luego de la acción de las enzimas gástricas, duodenales y pancreáticas. Este 33-mero con una estructura rica en prolinas, ha sido asociado con la sensibilidad al gluten y la enfermedad celíaca2. Estos tipos de desórdenes guardan relación con otras enfermedades como Diabetes mellitus tipo I, linfoma no-Hodgkin y desordenes neurológicos3. Basados en el alto contenido de PPII del 33-mero y experimentos previos del fragmento repetitivo4, proponemos, a partir de DM, un modelo estructural. Este modelo estabilizado presenta una distribución de cargas parciales que sugieren la interacción de dos moléculas del péptido y la formación de un dímero, el cual fue chequeado luego de realizarse una Dinámica Molecular, manteniendo un alto grado de PPII en una conformación estable. El modelo propuesto se correlaciona con los resultados experimentales y aporta herramientas para la elucidación del comportamiento supramolecular de este péptido inmunogénico. Referencias: 1. L. Shan, et.al. Science. 2002, 297, 2275-2279. 2. M. Schumann, et. al. Gut. 2008, 57, 747?54. 3. S.Helms. Altern. Med. Rev. 2005,10(3),172-192. 4. I. Parrot, et al. J. Biol. Chem. 2002, 4557-45578.