Estudio del Comportamiento Supramolecular del fragmento peptídico 33-mer de la proteína alfa-2 gliadina.

M. GEORGINA HERRERA; FERNANDO ZAMARRENO; M. J. AMUNDARAIN ; MARCELO COSTABEL; NORBERT SEWALD; DODERO VERONICA

Ciudad Autónoma de Buenos Aires

Encuentro; XL Reunion Anual SAB 2011; 2011

La enfermedad celiaca (EC) o enteropatía por sensibilidad al gluten es una enfermedad autoinmune del intestino delgado causada por la ingestión de proteínas del gluten provenientes del trigo, cebada y centeno en individuos genéticamente predispuestos. Está demostrado que en una gran mayoría de individuos HLA DQ2 (90%) positivo, la exposición del intestino delgado a pequeñas cantidades de gluten induce una respuesta inflamatoria, la cual conlleva a una destrucción de la estructura vellocitaria del intestino. Teniendo en cuenta que un alto porcentaje poblacional es HLA-DQ2 positivo (35%), es evidente que otros genes están involucrados en esta patología o bien que existen otros mecanismos.1 En particular la alfa-2-gliadina no es completamente degradada por el hombre. Luego de la acción enzimática gástrica, duodenal y pancreática in vitro, se observa la presencia de un péptido de 33 amino ácidos rico en prolinas y glutaminas (33-mer). 2  Es este fragmento uno de los considerados como el responsable de la respuesta inmune en individuos susceptibles y es asociado a la enfermedad celiaca. 3  A pesar que se determinó que 33-mer tiene un elevado carácter de Poliprolina II (PPII), no existen estudios detallados y sistemáticos del sistema. Presentamos nuestros resultados más recientes en cuanto a la evaluación supramolecular de este fragmento bajo diferentes condiciones experimentales utilizando la técnica de Dicroísmo Circular y Microscopía Electrónica.