La transición vítrea de proteínas: Un problema doblemente mal enunciado

APPIGNANESI G.; ACCORDINO S.; RODRIGUEZ FRIS J.; MALASPINA D.

Montevideo

Congreso; 96ª Reunión Nacional de de Física de la AFA; 2011

Asociación de Física Argentina - Sociedad Uruguaya de Física

En este trabajo mostramos que el fenómeno conocido como la transición vítrea de proteínas (el cambio entre un régimen dinámico difusivo a uno armónico observado en proteínas a bajas temperaturas) no se debe a la proteína en sí, ni corresponde a una transición vítrea propiamente dicha, sino que en realidad se debe al cruce del (hipotético) punto crítico líquido-líquido (línea de Widom) del agua de hidratación. Asimismo, estudiamos la estructura y orientación de las primeras capas de hidratación de una proteína (lisozima) en función de la temperatura, demostrando que se encuentran mejor estructuradas que el agua del seno de la solución. El ordenamiento local observado muestra una tendencia a asemejarse al hielo hexagonal y se condice con lo que también observamos al estudiar el agua de hidratación sobre una superficie de grafeno.